三大栄養素のひとつであるたんぱく質を構成する、20種類の有機化合物のこと。ひとつでも欠けるとたんぱく質を合成することができません。人体を構成する要素としては60％を占める水に次いで多く、残り約40％のうちのおよそ半分を占めています。20種類のアミノ酸のうち、人や動物が体内で作ることのできない9種類を必須アミノ酸、体内で糖質や脂質から作り出すことのできる11種類を非必須アミノ酸と呼んでいます。
必須アミノ酸はイソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン（スレオニン）、トリプトファン、バリン、ヒスチジン、非必須アミノ酸はチロシン、システイン、アスパラギン酸、アスパラギン、セリン、グルタミン酸、グルタミン、プロリン、グリシン、アラニン、アルギニンとなります。
必須アミノ酸はたんぱく質として食事から摂らなければなりませんが、通常の食事をしていれば不足することはありません。
アミノ‐さん【アミノ酸】
アミノ酸
アミノ酸
遺伝子にコードされるアミノ酸
分類
必須アミノ酸
生体内の代謝で新たに合成できないアミノ酸は摂取しなければならない。ヒトの場合、摂取しなければいけないアミノ酸は以下の8種類で、必須アミノ酸と呼ぶ。
また、アルギニン(Arg)やヒスチジン(His)も含める場合もある。発達していない幼児の場合には代謝が追いつかず不足するからである。
非必須アミノ酸
光学異性体
アミノ酸は、鏡像体であるL-型とD-型があり、遺伝子にコードされているアミノ酸(tRNAに結合しているアミノ酸)はL-型である。L-型かどうかは、α炭素の水素を手前にして'CORN'と覚えておくと良い。(左からCO, 側鎖(R), NH2になっている) 左下にあるL-アラニンをマウスボタンを押しながら動かし、確認できる。
L-アラニン
<jmol ala.pdb.gz 200 200></jmol>
遺伝子でコードされて合成されるポリペプチドやタンパク質は、リボソームでL型アミノ酸が縮合される。一方、抗生物質のように、D型アミノ酸を含むポリペプチドは、NRP(非リボソームポリペプチド合成系)1)という多酵素複合体で合成される。
Reference
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アミノ酸
【英】： Amino Acid
生物体の源となる栄養分。筋肉や皮膚等、生物の体を作っている成分はタンパク質で、そのタンパク質を構成しているのがアミノ酸である。
20種類のアミノ酸(バリン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、アルギニン、グルタミン、リジン、アスパラギン酸、グルタミン酸、プロリン、システイン、スレオニン、メチオニン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン、アスパラギン、グリシン、セリン)から自然界のタンパク質が構成されており、どのアミノ酸もアミノ基（-NH2）とカルボキシル基（-COOH）をもつが、その他の構造が変わることにより、アミノ酸の種類も変わってくる。タンパク質は、その種類によってアミノ酸の結合順序が異なり、生物がタンパク質を形成するときは、アミノ酸を一定の結合順序でつなげていくシステムが必要になる。この一定の結合順序は、タンパク質の設計図である遺伝子の配列に由来する。
また、動物の体内で変換できないアミノ酸を必須アミノ酸、変換できるものを非必須アミノ酸という。
必須アミノ酸として、トリプトファン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイシン、バリン、スレオニン、ヒスチジンの9種類がある。
20種類のアミノ酸(バリン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、アルギニン、グルタミン、リジン、アスパラギン酸、グルタミン酸、プロリン、システイン、スレオニン、メチオニン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン、アスパラギン、グリシン、セリン)から自然界のタンパク質が構成されており、どのアミノ酸もアミノ基（-NH2）とカルボキシル基（-COOH）をもつが、その他の構造が変わることにより、アミノ酸の種類も変わってくる。タンパク質は、その種類によってアミノ酸の結合順序が異なり、生物がタンパク質を形成するときは、アミノ酸を一定の結合順序でつなげていくシステムが必要になる。この一定の結合順序は、タンパク質の設計図である遺伝子の配列に由来する。
また、動物の体内で変換できないアミノ酸を必須アミノ酸、変換できるものを非必須アミノ酸という。
必須アミノ酸として、トリプトファン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイシン、バリン、スレオニン、ヒスチジンの9種類がある。
生物体の源となる栄養分。筋肉や皮膚等、生物の体を作っている成分はタンパク質で、そのタンパク質を構成しているのがアミノ酸である。 20種類のアミノ酸(バリン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、アルギニン、グルタミン、リジン、アスパラギン酸、グルタミン酸、プロリン、システイン、スレオニン、メチオニン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン、アスパラギン、グリシン、セリン)から自然界のタンパク質が構成されており、どのアミノ酸もアミノ基（-NH2）とカルボキシル基（-COOH）をもつが、その他の構造が変わることにより、アミノ酸の種類も変わってくる。タンパク質は、その種類によってアミノ酸の結合順序が異なり、生物がタンパク質を形成するときは、アミノ酸を一定の結合順序でつなげていくシステムが必要になる。この一定の結合順序は、タンパク質の設計図である遺伝子の配列に由来する。 また、動物の体内で変換できないアミノ酸を必須アミノ酸、変換できるものを非必須アミノ酸という。 必須アミノ酸として、トリプトファン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイシン、バリン、スレオニン、ヒスチジンの9種類がある。 |  |  拡大表示 |
アミノ酸
読み方：あみのさん
アミノ酸
Amino acid
【概要】 蛋白質を構成する最小の単位の窒素を含む酸で22種類ある(例：アスパラギン酸)。窒素と炭素がつながる基本構造があり枝葉がついている。アミノ酸が数個～数十個つながるとペプチドと呼ばれる。もっと多くなるとポリペプチド、さらに50個以上につながったら蛋白質となる。DNAに書き込まれている遺伝子情報は、すべて蛋白質を作ったり調節したりする情報である。
アミノ酸（あみのさん）
アミノ酸
アミノ酸
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2025/01/18 07:34 UTC 版)
アミノ酸（アミノさん、英: amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシ基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い[1][2]。
天然には約500種類ほどのアミノ酸が見つかっている[3]が、宇宙由来のものとしても1969年に見つかったマーチソン隕石からグリシン、アラニン、グルタミン酸、β-アラニンが確認されている[3]。全アミノ酸のうち22種がタンパク質の構成要素であり、真核生物では21種から、ヒトでは20種から構成される。動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼び、動物種によって異なるが[4]、ヒトでは9種類のアミノ酸は食事により摂取しなければならない。
必須でないアミノ酸（可欠アミノ酸）も、摂取バランスによっては代謝異常や欠乏を起こすことがある。非天然のアミノ酸はキラルビルディングブロック（光学活性化合物から有用な生化合物を合成する手法）、複雑な分子の構造解析、分子スキャフォールド（細胞培養における基質のことで「足場」の意味）、さらには人工タンパク質の合成などにも利用されている。
有毒な種類のアミノ酸もあり、例えば毒キノコに含まれている場合がある。毒性のあるアミノ酸の場合、神経毒としての作用を発揮する。
必須アミノ酸とタンパク質が密接に関わっているため、便宜的に（必須）アミノ酸を三大栄養素のタンパク質の代わりとすることもある。
構造
α-アミノ酸とは、カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸であり、RCH(NH2)COOH という構造を持つ。Rが水素 (H) であるグリシン以外のα-アミノ酸では、α炭素へのアミノ基やカルボキシ基などの結合様式が立体的に2通り可能で、それぞれ、D型、L型の光学異性体として区別される。生体のタンパク質はα-アミノ酸のポリマーであるが、基本的にL型のものだけが構成成分となっている。D型は天然では細菌の細胞壁の構成成分や老化組織、ある種の神経細胞などに存在が見出されている。生体のタンパク質はほとんどの場合、Rで表記した側鎖の違いによる20種類のアミノ酸からなる。個々のアミノ酸はこの側鎖の性質によって、親水性・疎水性、塩基性・酸性などの性質が異なる。
分類
- 側鎖による分類
- 分枝鎖アミノ酸、芳香族アミノ酸、含硫アミノ酸
- 代謝物による分類
- 糖原性アミノ酸、ケト原性アミノ酸
- アミノ基の位置による分類
- α-アミノ酸 例：アラニン
- β-アミノ酸 例：β-アラニン
- γ-アミノ酸 例：γ-アミノ酪酸
- δ-アミノ酸 例：δ-アミノ吉草酸
- 光学異性による分類
- D-アミノ酸、L-アミノ酸
- 栄養学上の分類
- 2005年米国医学研究所発行の書籍によれば以下のように分類している。[5]
- 必須アミノ酸
- ヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、バリン
- 条件付き必須アミノ酸
- 体内の代謝だけでは必要量を十分には賄えないことがあるアミノ酸。
- アルギニン、システイン、グルタミン、グリシン、プロリン、チロシン
- 非必須アミノ酸
- アラニン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、セリン
タンパク質を構成するもの
→詳細は「タンパク質を構成するアミノ酸」を参照
一部の特殊なものを除き、ヒトのタンパク質は5種類の元素 (炭素、水素、酸素、窒素、硫黄) から構成される20種類のアミノ酸が結合して作られている。これらのアミノ酸にはそれぞれ一文字表記、または三文字表記のアルファベットからなる略号が付与されており、一次構造の記述に使用される。
それぞれのアミノ酸は、構造によって異なる酸・塩基性を持つ。構造内に2つのカルボキシル基を持つアミノ酸（アスパラギン酸およびグルタミン酸）は酸性を、2つ以上のアミノ基を持つアミノ酸（リシン・アルギニン・ヒスチジン）は塩基性を、その他のアミノ酸はほぼ中性を示す。また、それぞれのアミノ酸は等電点が実験的に決定されており、電気泳動などの分離時に意味を持つ。
中性アミノ酸は、カルボキシル基およびアミノ基以外に持つ特徴的な基によって、幾つかに分類される。主に、アルキル鎖を持つグリシン・アラニン・バリン・ロイシン・イソロイシン、ヒドロキシ基を持つセリン・トレオニン、硫黄を含むシステイン・メチオニン、アミド基を持つアスパラギン・グルタミン、イミノ基を持つプロリン、芳香族基を持つフェニルアラニン・チロシン・トリプトファンに分類され、タンパク質の持つ疎水性や立体配座はこれらの分類を考慮しながら考察される。
| アミノ酸 | 三文字表記 | 一文字表記 | 構造式 | コドン (IUPAC 表記) | 分子量 | 等電点 | ファンデルワールス半径 | タンパク質の豊富(%)[6] |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| アラニン | Ala | A |  | GCN | 89.09 | 6.00 | 67 | 8.76 |
| アルギニン | Arg | R |  | MGN, CGY (時々CGN、AGR) | 174.20 | 10.76 | 148 | 5.78 |
| アスパラギン | Asn | N |  | AAY | 132.12 | 5.41 | 96 | 3.93 |
| アスパラギン酸 | Asp | D |  | GAY | 133.10 | 2.77 | 91 | 5.49 |
| システイン | Cys | C |  | UGY | 121.16 | 5.05 | 86 | 1.38 |
| グルタミン | Gln | Q |  | CAR | 146.15 | 5.65 | 114 | 3.9 |
| グルタミン酸 | Glu | E |  | GAR | 147.13 | 3.22 | 109 | 6.32 |
| グリシン | Gly | G |  | GGN | 75.07 | 5.97 | 48 | 7.03 |
| ヒスチジン | His | H |  | CAY | 155.15 | 7.59 | 118 | 2.26 |
| イソロイシン | Ile | I |  | AUH | 131.17 | 6.05 | 124 | 5.49 |
| ロイシン | Leu | L |  | YUR, CUY (時々UUR、CUN) | 131.17 | 5.98 | 124 | 9.68 |
| リシン | Lys | K |  | AAR | 146.19 | 9.75 | 135 | 5.19 |
| メチオニン | Met | M |  | AUG | 149.21 | 5.74 | 124 | 2.32 |
| フェニルアラニン | Phe | F |  | UUY | 165.19 | 5.48 | 135 | 3.87 |
| プロリン | Pro | P |  | CCN | 115.13 | 6.30 | 90 | 5.02 |
| セリン | Ser | S |  | UCN, AGY | 105.09 | 5.68 | 73 | 7.14 |
| トレオニン | Thr | T |  | ACN | 119.12 | 6.16 | 93 | 5.53 |
| トリプトファン | Trp | W |  | UGG | 204.23 | 5.89 | 163 | 1.25 |
| チロシン | Tyr | Y |  | UAY | 181.19 | 5.66 | 141 | 2.91 |
| バリン | Val | V |  | GUN | 117.15 | 5.96 | 105 | 6.73 |
上に挙げた20種類のアミノ酸は、タンパク質合成時に遺伝情報に基づいて連結される。多くのタンパク質は上記の20種類のアミノ酸残基からなるが、ある種のタンパク質にはセレノシステイン残基、N-ホルミルメチオニン残基、ピロリシン残基、ピログルタミン酸残基などの特殊なものも含まれる。
上記のほかにタンパク質合成後に修飾を受けるアミノ酸残基も存在する[7][8]。例えば以下のようなものである。
- シスチン — システイン2分子が酸化されて生成する。
- ヒドロキシプロリン、ヒドロキシリシン — ゼラチン、コラーゲンに含まれる。
- チロキシン — 甲状腺タンパク質に含まれる。
- O-ホスホセリン — カゼインなど、多くのリンタンパク質に含まれる。
- デスモシン — エラスチンやコラーゲンに含まれる。
タンパク質に含まれないアミノ酸として、以下のようなものも存在する（こうしたアミノ酸を総称して異常アミノ酸と呼ぶこともあるが、必ずしも適切な命名ではないという批判もある）。
- β-アラニン — 筋肉中に存在する。
- サルコシン — ある種の抗生物質に含まれる。N-メチルグリシンに相当する。
- オルニチン — 尿素回路の中間体。
- シトルリン — 尿素回路の中間体。
- γ-アミノ酪酸 — 神経伝達物質。GABA とも呼ばれる。
- オパイン — アグロバクテリウムのエネルギー源に利用される。
- トリメチルグリシン —
その他のもの
天然に産する広義のアミノ酸の中には、旨み成分や、薬物として作用するもの、そして毒となるものがある。
- テアニン — 茶の旨み成分。
- トリコロミン酸 — ハエトリシメジの旨み成分。
- カイニン酸 — 海人草の薬用成分。
- ドウモイ酸 — 記憶喪失性貝毒の毒成分。
- イボテン酸 — テングタケなどの毒成分。
- アクロメリン酸 — ドクササコの毒成分。
合成
ユーリー・ミラーの実験
1953年、シカゴ大学のハロルド・ユーリーとスタンリー・ミラーは、アンモニア・メタン・水素の混合ガス（当時原始大気成分と考えられていた）と水の入った容器に電気火花を飛ばす実験を行い、グリシン・アラニン・アスパラギン酸などの各種アミノ酸が生成することを発見した（ユーリー・ミラーの実験）。原始地球において、生命の素材となったアミノ酸が生成した過程の可能性を示した、有名な実験である[9][10]。
現代の実用的アミノ酸合成
いわゆる異常アミノ酸の中にも重要な生理活性を持つものは数多く存在し、また医薬にもD体または非天然型のアミノ酸は数多く使われている。このためアミノ酸の合成（特に不斉合成）は需要が高く、種々の方法が提案されている。
古くから用いられているアミノ酸の合成法としてストレッカー反応がある。アルデヒドとアンモニア・シアン化水素の3成分縮合によってα-アミノニトリルを合成し、この加水分解によりアミノ酸を得るというものである。
他にα-ハロカルボン酸とアミンの反応、グリシンのα位のアルキル化などによる方法も知られている。不斉合成に関しても様々な手法が提案されている（ストレッカー反応の項目なども参照）。
工業的には、微生物を用いたアミノ酸発酵によって大量に合成されている。人工的に突然変異させた微生物株を、炭素源となる糖類や窒素源となる硫酸アンモニウムと共に培養することで、安価に目的のアミノ酸が合成できる[11]。
摂取状況
→「必須アミノ酸 § 推奨摂取量」も参照
- 米国
米国医学研究所の書籍(2005)[5]では以下のようになっている。
| アミノ酸 | グラム/日 | mM/日 |
|---|---|---|
| アラニン | 3.64 | 40.8 |
| アルギニン | 4.18 | 23.9 |
| アスパラギン酸 | 6.54 | 49.5 |
| システイン | 1.01 | 8.3 |
| グルタミン酸 | 15.27 | 103.7 |
| グリシン | 3.21 | 42.7 |
| ヒスチジン | 2.20 | 14.1 |
| イソロイシン | 3.55 | 27.0 |
| ロイシン | 6.10 | 46.5 |
| リジン | 5.27 | 36.0 |
| メチオニン | 1.77 | 11.8 |
| フェニルアラニン | 3.40 | 20.5 |
| プロリン | 5.21 | 45.2 |
| セリン | 3.52 | 33.4 |
| トレオニン | 3.02 | 25.3 |
| トリプトファン | 0.91 | 4.4 |
| チロシン | 2.79 | 15.3 |
| バリン | 3.99 | 34.0 |
サプリメント
近年（2006年現在）はアミノ酸を含有するサプリメントが日本の消費者に一種の健康ブームを引き起こしており、健康食品、飲料メーカーなどが盛んに新製品を出している。しかし、そのアミノ酸の成分のバランスが人間に必要な量通りに研究され、配合されているかは不明確である。
脚注
- ^ 1958-, Berg, Jeremy M. (Jeremy Mark), (2012). Biochemistry. Tymoczko, John L., 1948-, Stryer, Lubert. (7th ed ed.). New York: W.H. Freeman. ISBN 9781429229364. OCLC 758952268
- ^ L., Lehninger, Albert (2000). Lehninger principles of biochemistry.. Nelson, David L. (David Lee), 1942-, Cox, Michael M. (3rd ed. ed.). New York: Worth Publishers. ISBN 1572591536. OCLC 42619569
- ^ a b “アミノ酸大百科 - アミノ酸は私たちの生命の源”. 2018年7月21日閲覧。
- ^ Reeds, P. J. (2000-7). “Dispensable and indispensable amino acids for humans”. The Journal of Nutrition 130 (7): 1835S–40S. doi:10.1093/jn/130.7.1835S. ISSN 0022-3166. PMID 10867060.
- ^ a b Institute of Medicine (2005). “10. Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. The National Academies Press. pp. 593(Table 10-1)
- ^ Kozlowski, Lukasz P. (2017-01-04). “Proteome-pI: proteome isoelectric point database”. Nucleic Acids Research 45 (D1): D1112–D1116. doi:10.1093/nar/gkw978. ISSN 1362-4962. PMC 5210655. PMID 27789699.
- ^ Khoury, George A.; Baliban, Richard C.; Floudas, Christodoulos A. (2011-09-13). “Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database”. Scientific Reports 1. doi:10.1038/srep00090. ISSN 2045-2322. PMC 3201773. PMID 22034591.
- ^ Donald., Voet, (2006). Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level. Voet, Judith G., Pratt, Charlotte W. (2nd ed ed.). New York: Wiley. ISBN 9780471214953. OCLC 58845396
- ^ Miller, S. L. (1953-05-15). “A production of amino acids under possible primitive earth conditions”. Science (New York, N.Y.) 117 (3046): 528–529. ISSN 0036-8075. PMID 13056598.
- ^ Miller, S. L.; Urey, H. C. (1959-07-31). “Organic compound synthesis on the primitive earth”. Science (New York, N.Y.) 130 (3370): 245–251. ISSN 0036-8075. PMID 13668555.
- ^ Leuchtenberger, Wolfgang; Huthmacher, Klaus; Drauz, Karlheinz (2005-11). “Biotechnological production of amino acids and derivatives: current status and prospects”. Applied Microbiology and Biotechnology 69 (1): 1–8. doi:10.1007/s00253-005-0155-y. ISSN 0175-7598. PMID 16195792.
- ^ Appendix D, Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (2005) Chapter: D Dietary Intake Data from the Third National Health and Nutrition Examination Survey (NHANES III), 1988–1994
関連項目
| 国立図書館 | |
|---|---|
| その他 | |
アミノ酸
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/06/01 23:11 UTC 版)
詳細は「アミノ酸」を参照 食物として摂取したタンパク質は消化の過程でアミノ酸にまで分解され吸収され、体内で再びタンパク質へ構成される。このタンパク質を作る基本物質であるアミノ酸は、炭素元素を中心に水溶液中でプラスに荷電するアミノ基とマイナスに荷電するカルボキシ基を持ち、残り2箇所に水素と側鎖と呼ばれる分子構造を持つ。タンパク質をつくるアミノ酸は20種類あるが、これらの差は側鎖の形状の違いで分けられる。
※この「アミノ酸」の解説は、「タンパク質」の解説の一部です。
「アミノ酸」を含む「タンパク質」の記事については、「タンパク質」の概要を参照ください。
ウィキペディア小見出し辞書の「アミノ酸」の項目はプログラムで機械的に意味や本文を生成しているため、不適切な項目が含まれていることもあります。ご了承くださいませ。 お問い合わせ。
アミノ酸
出典:『Wiktionary』 (2021/06/26 01:39 UTC 版)
名詞
アミノ酸（あみのさん）
翻訳
関連語
資料
| アミノ酸 | 3文字略号 | 1文字略号 |
|---|---|---|
| アラニン | Ala | A |
| アルギニン | Arg | R |
| アスパラギン | Asn | N |
| アスパラギン酸 | Asp | D |
| システイン | Cys | C |
| グルタミン | Gln | Q |
| グルタミン酸 | Glu | E |
| グリシン | Gly | G |
| ヒスチジン | His | H |
| イソロイシン | Ile | I |
| ロイシン | Leu | L |
| リシン or リジン | Lys | K |
| メチオニン | Met | M |
| フェニルアラニン | Phe | F |
| プロリン | Pro | P |
| セリン | Ser | S |
| スレオニン or トレオニン | Thr | T |
| トリプトファン | Trp | W |
| チロシン or タイロシン | Tyr | Y |
| バリン | Val | V |
「アミノ酸」の例文・使い方・用例・文例
- ホモシステインはアミノ酸の一種だ。
- タンパク質のアミノ酸配列を、メッセンジャーRNAの情報を使用することによるその合成の間に、見つけ出す
- 3つのヌクレオチドの系列が特異アミノ酸の合成のために符号化される遺伝暗号の通常のバージョン
- ペプチド結合したアミノ酸の鎖を含む大きな分子
- 英国の生化学者で、インシュリンのアミノ酸の系列を決定して、有機体の遺伝子の配列を決定するために技術を発明した（1918年生まれ）
- アミノ酸または他のアミノ化合物からアミノ遊離基を取り除く
- 蛋白質をそのペプチド結合の分裂によってペプチドとアミノ酸に加水分解すること
- 特定の酵素の欠乏がアミノ酸リジンを新陳代謝できないことにつながる先天性代謝異常
- 特定酵素の欠如がアミノ酸リジンを消化することを不可能にする障害
- 尿中にアミノ酸が過剰にあること
- タンパク質は約20の一般的なアミノ酸の様々な比率で成り立つ
- 多くのタンパク質に存在する結晶性のアミノ酸
- タンパク質と多くの植物に存在する結晶性のアミノ酸（例えばアスパラガス）
- サトウキビおよび砂糖にもともと存在する結晶性のアミノ酸
- タチナタマメに存在するアミノ酸
- タンパク質では発生しないが、オルニチンがアルギニンに変換する際の中間生成物であるアミノ酸
- 硫黄を含んだアミノ酸で、タンパク質の大部分に存在する
- タンパク質（特にケラチン）に存在する結晶性のアミノ酸
- 肝臓で形成されて、脳でドーパミンに変換されるアミノ酸
- アミノ酸とは動物において必要とされるものであるが、それら自身ではそれを合成できない
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アミノ酸と同じ種類の言葉
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