Цитохром ц

цyтоцхроме ц, соматиц
Идентификатори
Алијаси
Спољашњи ИД	ГенеЦардс: [1]
Образац РНК изражавања Море референце еxпрессион дата
Ортолози
Врсте	Човек	Миш
Ентрез	н/а	н/а
Енсембл	н/а	н/а
УниПрот	н/а	н/а
РефСеq (мРНА)	н/а	н/а
РефСеq (протеин)	н/а	н/а
Лоцатион (УЦСЦ)	н/а	н/а
ПубМед сеарцх	н/а	н/а
Wикидата
Виеw/Едит Хуман

Структурна формула хема ц

Цитохромски комплекс или цyт ц је мали хемопротеин који је лабаво повезан са унутрашњом мембраном митохондрија. Он спада у протеинску породицу цитохрома ц. Врло је растворан у води, за разлику од других цитохрома, и битна је компонента у транспортног ланца електрона, где преноси један електрон. Овај ензим има способност вршења реакција оксидације и редукције, мада не везује кисеоник. Овај цитохром преноси електроне између комплекса III (Коензим Q - Цyт ц редуктазе) и IV (Цyт ц оксидазе). Код људи, цитохром је кодиран са ЦYЦС геном.

Структура

Цитохром ц је мали протеин, који има кључну улогу у митохондријама, током оксидативне фосфорилације, као преносник електрона (електронски транспортер). Ортолози цитокрома ц су присутни у свим живим бићима, као моно- и полимери. Код људи, мутације у ЦYЦС – гену су могући узрок недостатка цитохрома ц и породичне тромбоцитопеније.

Док је већина хемних протеина везана за простетичку групу путем лигације јона гвожђа и терцијарних интеракција, хемна група цитохрома ц формира тиоетарске везе са два цистеинска бочна ланца протеина. Једно од главних својстава хема ц, које омогућава цитохрому ц да има мноштво различитих функција, је његова способност попримања различитих редукционих потенцијала. То својство одређује кинетику и термодинамику реакција електронског трансфера.

Функција

Цитохром ц је компонента електронског транспортног ланца код митохондрија. Хем група цитохрома ц прима електроне од бц₁ комплкса и преноси их до комплекса IV. Цитохром ц исто тако учествује у иницијацији апоптозе. Након ослобађања цитохрома ц у цитоплазму, овај протеин везује апоптотички протеазно активирајући фактор-1 (Апаф-1).

Цитохром ц може да катализује неколико редокс реакција, као што је хидроксилација и ароматична оксидација, и манифестује пероксидазну активности путем оксидације разних електронских донора као што је 2,2-азино-бис(3-етилбензтиазолин-6-сулфонска киселина) (АБТС), 2-кето-4-тиометил бутирна киселина и 4-аминоантипирин.

Бактеријски цитохром ц функционише као нитритна редуктаза.

Таксономски значај

Цитохром ц је високо конзервирани протеин у спектру врста, а може се наћи у биљкама, животињама и многим једноћелијским организмима. Услед својих малих димензија (молекулска тежина је око 12.000 Далтона), погодан је за кладистичке аналите. Зато је молекул цитохрома ‘’ц широко проучаван у еволуционој биологији.

Примарне структуре сличних врста разликују се само у неколико аминокиселина, што је важан критеријум за таксономску класификацију живих бића и показатељ њиховог еволуцијског развоја.

Види још

• НАДХ дехидрогеназа
• Сукцинат дехидрогеназа
• АТП синтаза

Фуртхер реадинг

• Кумарсwамy Р, Цхандна С (2009). „Путативе партнерс ин Баx медиатед цyтоцхроме-ц релеасе: АНТ, ЦyпД, ВДАЦ ор ноне оф тхем?”. Митоцхондрион. 9 (1): 1—8. ПМИД 18992370. дои:10.1016/ј.мито.2008.10.003. 
• Скулацхев ВП (1998). „Цyтоцхроме ц ин тхе апоптотиц анд антиоxидант цасцадес”. ФЕБС Леттерс. 423 (3): 275—80. ПМИД 9515723. дои:10.1016/С0014-5793(98)00061-1. 
• Маннелла ЦА (1998). „Цонформатионал цхангес ин тхе митоцхондриал цханнел протеин, ВДАЦ, анд тхеир фунцтионал имплицатионс”. Јоурнал оф Струцтурал Биологy. 121 (2): 207—18. ПМИД 9615439. дои:10.1006/јсби.1997.3954. 
• Ферри КФ, Јацотот Е, Бланцо Ј, Естé ЈА, Кроемер Г (2000). „Митоцхондриал цонтрол оф целл деатх индуцед бy ХИВ-1-енцодед протеинс”. Анналс оф тхе Неw Yорк Ацадемy оф Сциенцес. 926: 149—64. ПМИД 11193032. дои:10.1111/ј.1749-6632.2000.тб05609.x. 
• Бриттон РС, Леицестер КЛ, Бацон БР (2002). „Ирон тоxицитy анд цхелатион тхерапy”. Интернатионал Јоурнал оф Хематологy. 76 (3): 219—28. ПМИД 12416732. дои:10.1007/БФ02982791. 
• Хаидер Н, Нарула Н, Нарула Ј (2002). „Апоптосис ин хеарт фаилуре репресентс программед целл сурвивал, нот деатх, оф цардиомyоцyтес анд ликелихоод оф реверсе ремоделинг”. Јоурнал оф Цардиац Фаилуре. 8 (6 Суппл): С512—7. ПМИД 12555167. дои:10.1054/јцаф.2002.130034. 
• Цастедо M, Перфеттини ЈЛ, Андреау К, Роумиер Т, Пиацентини M, Кроемер Г (2003). „Митоцхондриал апоптосис индуцед бy тхе ХИВ-1 енвелопе”. Анналс оф тхе Неw Yорк Ацадемy оф Сциенцес. 1010: 19—28. ПМИД 15033690. дои:10.1196/анналс.1299.004. 
• Нг С, Смитх МБ, Смитх ХТ, Миллетт Ф (1977). „Еффецт оф модифицатион оф индивидуал цyтоцхроме ц лyсинес он тхе реацтион wитх цyтоцхроме б5”. Биоцхемистрy. 16 (23): 4975—8. ПМИД 199233. дои:10.1021/би00642а006. 
• Лyнцх СР, Схерман D, Цопеланд РА (1992). „Цyтоцхроме ц биндинг аффецтс тхе цонформатион оф цyтоцхроме а ин цyтоцхроме ц оxидасе”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 267 (1): 298—302. ПМИД 1309738. 
• Гарбер ЕА, Марголиасх Е (1990). „Интерацтион оф цyтоцхроме ц wитх цyтоцхроме ц оxидасе: ан ундерстандинг оф тхе хигх- то лоw-аффинитy транситион”. Биоцхимица ет Биопхyсица Ацта. 1015 (2): 279—87. ПМИД 2153405. дои:10.1016/0005-2728(90)90032-Y. 
• Бедетти CD (1985). „Иммуноцyтоцхемицал демонстратион оф цyтоцхроме ц оxидасе wитх ан иммунопероxидасе метход: а специфиц стаин фор митоцхондриа ин формалин-фиxед анд параффин-ембеддед хуман тиссуес”. Тхе Јоурнал оф Хистоцхемистрy анд Цyтоцхемистрy. 33 (5): 446—52. ПМИД 2580882. дои:10.1177/33.5.2580882. 
• Танака Y, Асхикари Т, Схибано Y, Амацхи Т, Yосхизуми Х, Матсубара Х (1988). „Цонструцтион оф а хуман цyтоцхроме ц гене анд итс фунцтионал еxпрессион ин Саццхаромyцес церевисиае”. Јоурнал оф Биоцхемистрy. 103 (6): 954—61. ПМИД 2844747. 
• Еванс МЈ, Сцарпулла РЦ (1988). „Тхе хуман соматиц цyтоцхроме ц гене: тwо цлассес оф процессед псеудогенес демарцате а период оф рапид молецулар еволутион”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес оф тхе Унитед Статес оф Америца. 85 (24): 9625—9. ПМЦ 282819 . ПМИД 2849112. дои:10.1073/пнас.85.24.9625. 
• Пассон ПГ, Хултqуист ДЕ (1972). „Солубле цyтоцхроме б 5 редуцтасе фром хуман ерyтхроцyтес”. Биоцхимица ет Биопхyсица Ацта. 275 (1): 62—73. ПМИД 4403130. дои:10.1016/0005-2728(72)90024-2. 
• Доwе РЈ, Вителло ЛБ, Ерман ЈЕ (1984). „Седиментатион еqуилибриум студиес он тхе интерацтион бетwеен цyтоцхроме ц анд цyтоцхроме ц пероxидасе”. Арцхивес оф Биоцхемистрy анд Биопхyсицс. 232 (2): 566—73. ПМИД 6087732. дои:10.1016/0003-9861(84)90574-5. 
• Мицхел Б, Боссхард ХР (1984). „Спецтросцопиц аналyсис оф тхе интерацтион бетwеен цyтоцхроме ц анд цyтоцхроме ц оxидасе”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 259 (16): 10085—91. ПМИД 6088481. 
• Брогер C, Наłецз МЈ, Аззи А (1980). „Интерацтион оф цyтоцхроме ц wитх цyтоцхроме бц1 цомплеx оф тхе митоцхондриал респираторy цхаин”. Биоцхимица ет Биопхyсица Ацта. 592 (3): 519—27. ПМИД 6251869. дои:10.1016/0005-2728(80)90096-1. 
• Смитх ХТ, Ахмед АЈ, Миллетт Ф (1981). „Елецтростатиц интерацтион оф цyтоцхроме ц wитх цyтоцхроме ц1 анд цyтоцхроме оxидасе”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 256 (10): 4984—90. ПМИД 6262312. 
• Герен ЛМ, Миллетт Ф (1981). „Флуоресценце енергy трансфер студиес оф тхе интерацтион бетwеен адренодоxин анд цyтоцхроме ц”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 256 (20): 10485—9. ПМИД 6270113. 
• Фавре Б, Золниероwицз С, Туроwски П, Хеммингс БА (1994). „Тхе цаталyтиц субунит оф протеин пхоспхатасе 2А ис царбоxyл-метхyлатед ин виво”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 269 (23): 16311—7. ПМИД 8206937. 
• Гао Б, Еисенберг Е, Греене L (1996). „Еффецт оф цонститутиве 70-кДа хеат схоцк протеин полyмеризатион он итс интерацтион wитх протеин субстрате”. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 271 (28): 16792—7. ПМИД 8663341. дои:10.1074/јбц.271.28.16792. 

Спољашње везе

• Тхе Цyтоцхроме ц Протеин
• Апоптосис & Цаспасе 3 – ПМАП Тхе Протеолyсис Мап-аниматион
• UMich оријентација протеина у мембранама фамилиес/суперфамилy-78 – Цалцулатед ориентатионс оф цyтоцхромес ц ин тхе липид билаyер
• Цyтоцхроме+ц на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)