Buraco de oxiânion
O buraco de oxiânion é uma bolsa no sítio ativo de uma enzima que estabiliza a carga negativa do estado de transição em um oxigênio ou alcóxido desprotonado.[1] O bolso normalmente consiste em amidas de base ou resíduos carregados positivamente. Estabilizar o estado de transição reduz a energia de ativação necessária para a reação e, portanto, promove a catálise.[2] Por exemplo, proteases como a quimotripsina contêm um buraco de oxiânion para estabilizar o ânion intermediário tetraédrico formado durante a proteólise e protege o oxigênio carregado negativamente do substrato das moléculas de água.[3] Além disso, pode permitir a inserção ou posicionamento de um substrato, que sofreria impedimento estérico se não pudesse ocupar o buraco (como o BPG na hemoglobina). As enzimas que catalisam reações de várias etapas podem ter vários buracos de oxiânion que estabilizam diferentes estados de transição na reação.[4]
Referências
- ↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «9 Catalytic Strategies». Biochemistry 5th ed. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4
- ↑ Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de março de 2010). «Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes». The Journal of Organic Chemistry. 75 (6): 1831–1840. ISSN 0022-3263. PMID 20039621. doi:10.1021/jo901503d
- ↑ Ménard, Robert; Storer, Andrew C. (1992). «Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases». Biological Chemistry Hoppe-Seyler. 373 (2): 393–400. PMID 1387535. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.393
- ↑ Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de dezembro de 2002). «The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡». Biochemistry. 41 (52): 15543–15556. ISSN 0006-2960. PMID 12501183. doi:10.1021/bi0266232
