Ad Bax

Ad Bax
Nascimento	14 de junho de 1956; Países Baixos
Cidadania	Reino dos Países Baixos, Estados Unidos
Alma mater	Universidade Técnica de Delft;
Ocupação	químico, físico, biofísico
Distinções	Prêmio E. Bright Wilson de Espectroscopia (2000); Prêmio Welch de Química (National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases, For his contributions for transforming nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy into a powerful and widely used tool for the study of the structure, function and dynamics of biological macromolecules., 2018); Membro da Academia Americana de Artes e Ciências; Bijvoet Medal (1993); Medalha Glenn T. Seaborg (2003); honorary doctorate of the Vrije Universiteit Brussel (2009); Clarivate Citation Laureates (química, 2002); Prêmio Remsen (2001); Prêmio para Revisão Científica NAS (For lucid, revelatory reviews and pioneering technical concept pieces on the development and application of novel biomolecular NMR methods, particularly multidimensional methods, that have transformed the science of a generation of spectroscopists and the field of structural biology at large., 2018); Medalha John Scott (2000); Membro Estrangeiro da Royal Society (2024);
Empregador(a)	National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases
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Adriaan "Ad" Bax (nascido em 1956) é um biofísico molecular holandês-americano. Ele nasceu na Holanda e é o chefe da seção de espectroscopia de RMN biofísica nos Institutos Nacionais de Saúde. Ele é conhecido por seu trabalho na metodologia da espectroscopia de RMN biomolecular.

Biografia

Bax nasceu na Holanda. Ele estudou na Universidade Técnica de Delft, onde obteve seu diploma de engenheiro em 1978, e Ph.D. formado em física aplicada em 1981, depois de passar um tempo considerável trabalhando com Ray Freeman na Universidade de Oxford. Ele trabalhou como pós-doutorado com Gary Maciel na Universidade Estadual do Colorado, antes de ingressar no Laboratório de Física Química do NIH em 1983. Em 1994, tornou-se correspondente da Academia Real Holandesa de Artes e Ciências.^[1] Atualmente, ele é o chefe da seção de espectroscopia de RMN biofísica no NIH. Em 2002, ele foi eleito membro da Academia Nacional de Ciências na seção de Biofísica e biologia computacional e membro da Academia Americana de Artes e Ciências.^[2] Bax foi premiado com o Prêmio para Revisão Científica NAS 2018 por Revisão Científica e o Prêmio Welch de Química de 2018.^[3]

Trabalho em espectroscopia de RMN

Bax trabalha no campo da espectroscopia de RMN biomolecular e esteve envolvido no desenvolvimento de muitos dos métodos padrão no campo. Ele colaborou extensivamente com os colegas cientistas do NIH Marius Clore, Angela Gronenborn e Dennis Torchia no desenvolvimento da RMN proteica multidimensional.^[4] Bax é pioneiro no desenvolvimento de experimentos de ressonância tripla e tecnologia para atribuição de ressonância de proteínas isotopicamente enriquecidas.^[5]^[6] Ele também esteve fortemente envolvido no desenvolvimento do uso de acoplamentos dipolares residuais^[7] e mudanças químicas^[8] para determinar o RNA^[9] e estruturas de proteínas.^[10] Grande parte de seu trabalho recente se concentra nos papéis das proteínas nas membranas.^[11]^[12]^[13] Ele é um dos cientistas mais citados no campo da RMN biomolecular.^[14]

Referências

↑ «A. Bax». Royal Netherlands Academy of Arts and Sciences
↑ «Book of Members, 1780-2010: Chapter B» (PDF). American Academy of Arts and Sciences
↑ «Welch Award in Chemistry». www.welch1.org
↑ Clore, Marius G. (2011). «Adventures in Biomolecular NMR». Encyclopedia of Magnetic Resonance. John Wiley & Sons. [S.l.: s.n.] ISBN 9780470034590. doi:10.1002/9780470034590
↑ Ikura M. «A novel approach for sequential assignment of 1H, 13C, and 15N spectra of proteins: heteronuclear triple-resonance three-dimensional NMR spectroscopy. Application to calmodulin.». Biochemistry. 29: 4659–67. PMID 2372549. doi:10.1021/bi00471a022
↑ Lewis E Kay. «Three-dimensional triple-resonance NMR spectroscopy of isotopically enriched proteins». Journal of Magnetic Resonance. 89: 496–514. Bibcode:1990JMagR..89..496K. doi:10.1016/0022-2364(90)90333-5
↑ Tjandra N. «Magnetic field dependence of nitrogen-proton J splittings in 15N-enriched human ubiquitin resulting from relaxation interference and residual dipolar coupling». Journal of the American Chemical Society. 118: 6264–6272. doi:10.1021/ja960106n
↑ Kontaxis G. «Molecular fragment replacement approach to protein structure determination by chemical shift and dipolar homology database mining». Methods in Enzymology. 394: 42–78. ISBN 9780121827991. PMID 15808217. doi:10.1016/s0076-6879(05)94003-2
↑ Boisbouvier A. «Direct observation of dipolar couplings between distant protons in weakly aligned nucleic acids». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100: 11333–11338. Bibcode:2003PNAS..10011333B. PMC 208757. PMID 12972645. doi:10.1073/pnas.1534664100
↑ Bax A. «Weak alignment NMR: a hawk-eyed view of biomolecular structure». Curr. Opin. Struct. Biol. 15: 563–70. PMID 16140525. doi:10.1016/j.sbi.2005.08.006
↑ Maltsev AS. «Site-specific interaction between α-synuclein and membranes probed by NMR-observed methionine oxidation rates». J. Am. Chem. Soc. 135: 2943–6. PMC 3585462. PMID 23398174. doi:10.1021/ja312415q
↑ Lorieau JL. «The impact of influenza hemagglutinin fusion peptide length and viral subtype on its structure and dynamics». Biopolymers. 99: 189–95. PMC 3532579. PMID 23015412. doi:10.1002/bip.22102
↑ Lakomek NA. «Internal dynamics of the homotrimeric HIV-1 viral coat protein gp41 on multiple time scales». Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52: 3911–5. PMC 3610801. PMID 23450638. doi:10.1002/anie.201207266
↑ «Citation Laureates: Chemistry». In Cites

Ligações externas

Site do laboratório

[1] «A. Bax». Royal Netherlands Academy of Arts and Sciences

[AAAS-2] «Book of Members, 1780-2010: Chapter B» (PDF). American Academy of Arts and Sciences

[3] «Welch Award in Chemistry». www.welch1.org

[clore-4] Clore, Marius G. (2011). «Adventures in Biomolecular NMR». Encyclopedia of Magnetic Resonance. John Wiley & Sons. [S.l.: s.n.] ISBN 9780470034590. doi:10.1002/9780470034590

[5] Ikura M. «A novel approach for sequential assignment of 1H, 13C, and 15N spectra of proteins: heteronuclear triple-resonance three-dimensional NMR spectroscopy. Application to calmodulin.». Biochemistry. 29: 4659–67. PMID 2372549. doi:10.1021/bi00471a022

[6] Lewis E Kay. «Three-dimensional triple-resonance NMR spectroscopy of isotopically enriched proteins». Journal of Magnetic Resonance. 89: 496–514. Bibcode:1990JMagR..89..496K. doi:10.1016/0022-2364(90)90333-5

[7] Tjandra N. «Magnetic field dependence of nitrogen-proton J splittings in 15N-enriched human ubiquitin resulting from relaxation interference and residual dipolar coupling». Journal of the American Chemical Society. 118: 6264–6272. doi:10.1021/ja960106n

[8] Kontaxis G. «Molecular fragment replacement approach to protein structure determination by chemical shift and dipolar homology database mining». Methods in Enzymology. 394: 42–78. ISBN 9780121827991. PMID 15808217. doi:10.1016/s0076-6879(05)94003-2

[9] Boisbouvier A. «Direct observation of dipolar couplings between distant protons in weakly aligned nucleic acids». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100: 11333–11338. Bibcode:2003PNAS..10011333B. PMC 208757. PMID 12972645. doi:10.1073/pnas.1534664100

[10] Bax A. «Weak alignment NMR: a hawk-eyed view of biomolecular structure». Curr. Opin. Struct. Biol. 15: 563–70. PMID 16140525. doi:10.1016/j.sbi.2005.08.006

[11] Maltsev AS. «Site-specific interaction between α-synuclein and membranes probed by NMR-observed methionine oxidation rates». J. Am. Chem. Soc. 135: 2943–6. PMC 3585462. PMID 23398174. doi:10.1021/ja312415q

[12] Lorieau JL. «The impact of influenza hemagglutinin fusion peptide length and viral subtype on its structure and dynamics». Biopolymers. 99: 189–95. PMC 3532579. PMID 23015412. doi:10.1002/bip.22102

[13] Lakomek NA. «Internal dynamics of the homotrimeric HIV-1 viral coat protein gp41 on multiple time scales». Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52: 3911–5. PMC 3610801. PMID 23450638. doi:10.1002/anie.201207266

[14] «Citation Laureates: Chemistry». In Cites

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