Dehydrogenaza glutaminianowa
Dehydrogenaza glutaminianowa, GDH[1] – enzym z grupy dehydrogenaz katalizujący reakcję przekształcenia L-glutaminianu w α-ketoglutaran i jon amonowy (rozpatrywany zwykle jako amoniak + jon wodorowy) lub reakcję odwrotną, w zależności od organizmu, środowiska i występujących stresów. Występuje w większości mikroorganizmów oraz w mitochondriach eukariontów, w tym roślin i zwierząt.
Reakcja jest łatwo odwracalna i zachodzi również w biosyntezie aminokwasu.[2]
Kofaktory
[edytuj | edytuj kod]Kofaktorem dehydrogenazy glutaminianowej jest NAD+ lub NADP+[3]. W zależności od kofaktora enzym dzieli się na trzy klasy[4]:
- EC 1.4.1.2: L-glutaminian + H2O + NAD+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NADH + H+
- EC 1.4.1.3: L-glutaminian + H2O + NAD(P)+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NAD(P)H + H+
- EC 1.4.1.4: L-glutaminian + H2O + NADP+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NADPH + H+
Regulacja
[edytuj | edytuj kod]GDH w wątrobie jest allosterycznie hamowana przez ATP, GTP i NADH.[2]
Aktywowana jest przez ADP. [2]
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Jolanta M. Dzik: Praktikum z enzymologii. Warszawa: Wydawnictwo: SGGW, 2013, s. 18. ISBN 978-83-7583-501-4.
- ↑ a b c Victor W. Rodwell i inni, Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 368, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).
- ↑ Grabowska A, Nowicki M, Kwinta J. Glutamate dehydrogenase of the germinating triticale seeds: gene expression, activity distribution and kinetic characteristics. „Acta Phys. Plant.”. 33 (5), s. 1981-1990, 2011. DOI: 10.1007/s11738-011-0801-1.
- ↑ Enzyme Nomenclature. EC 1.4. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC–IUBMB). [dostęp 2011-09-28].
Encyklopedie internetowe (klasa enzymów):