Interleucina 16

PDB 1i16
Interleucina 16
Identificadores
Símbolo	IL16
Símbolos alt.	LCF; NIL16; PRIL16; prIL-16
Entrez	3603
OMIM	603035
RefSeq	NP_001165599
UniProt	Q14005
Outros datos
Locus	Cr. 15 :(81.45 – 81.61 Mb)

A interleucina 16 (IL-16 ou IL16) é unha proteína citocina que nos humanos está codificada no xene IL16 do cromosoma 15 (o xene codifica dúas proteínas por splicing alternativo). Esta citocina é producida en forma dun péptido precursor, chamado pro-interleucina 16 (pro-IL-16).

Función

A proteína codificada por este xene é unha citocina pleiotrópica que funciona como quimioatractora, moduladora da activación de células T, e inhibidora da replicación do VIH. O proceso de sinalización desta citocina está mediado polo CD4, que funciona como receptor para a IL-16 madura. O produto deste xene sofre un procesamento proteolítico, do que se orixinan dúas proteínas funcionais. A función de citocina atribúese exclusivamente ao péptido C-terminal segregado, mentres que o produto N-terminal parece que desempeña un papel no control do ciclo celular. A caspase-3 está implicada no procesamento proteolítico desta proteína. Dous transcritos orixinados por splicing alternativo codifican as disttintas isoformas atopadas.

A interleucina 16 é unha citocina que liberan varios tipos celulares, entre eles os linfocitos e algunhas células epiteliais.

A IL-16 foi descrita orixinalmente como un factor que podía atraer células T activadas en humanos, e foi chamada inicialmente factor quimioatractor dos linfocitos (LCF). Desde entón, viuse que esta interleucina actúa recrutando e activando moitas outras células que expresen a molécula de superficie CD4, como monocitos, eosinófilos, e células dendríticas.

A estrutura da IL-16 foi determinada despois da súa clonación en 1994.

Interaccións

A interleucina 16 presenta interaccións proteína-proteína con:

• GRIN2A,
• GRIN2D,
• KCNJ10,
• KCNJ15,
• Kir2.1,
• PPP1R12A, e
• PPP1R12B.

Véxase tamén

Bibliografía

• Wilson KC, Center DM, Cruikshank WW (2005). "The effect of interleukin-16 and its precursor on T lymphocyte activation and growth". Growth Factors 22 (2): 97–104. PMID 15253385. doi:10.1080/08977190410001704679. 
• Copeland KF (2006). "Modulation of HIV-1 transcription by cytokines and chemokines". Mini reviews in medicinal chemistry 5 (12): 1093–101. PMID 16375755. doi:10.2174/138955705774933383. 
• Rand TH, Cruikshank WW, Center DM, Weller PF (1991). "CD4-mediated stimulation of human eosinophils: lymphocyte chemoattractant factor and other CD4-binding ligands elicit eosinophil migration". J. Exp. Med. 173 (6): 1521–8. PMC 2190841. PMID 1851800. doi:10.1084/jem.173.6.1521. 
• Ryan TC, Cruikshank WW, Kornfeld H; et al. (1995). "The CD4-associated tyrosine kinase p56lck is required for lymphocyte chemoattractant factor-induced T lymphocyte migration". J. Biol. Chem. 270 (29): 17081–6. PMID 7615501. doi:10.1074/jbc.270.29.17081. 
• Cruikshank WW, Center DM, Nisar N; et al. (1994). "Molecular and functional analysis of a lymphocyte chemoattractant factor: association of biologic function with CD4 expression". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (11): 5109–13. PMC 43941. PMID 7910967. doi:10.1073/pnas.91.11.5109. 
• Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene 138 (1–2): 171–4. PMID 8125298. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. 
• Parada NA, Cruikshank WW, Danis HL; et al. (1996). "IL-16- and other CD4 ligand-induced migration is dependent upon protein kinase C". Cell. Immunol. 168 (1): 100–6. PMID 8599832. doi:10.1006/cimm.1996.0054. 
• Bannert N, Baier M, Werner A, Kurth R (1996). "Interleukin-16 or not?". Nature 381 (6577): 30. PMID 8609984. doi:10.1038/381030a0. 
• Maciaszek JW, Parada NA, Cruikshank WW; et al. (1997). "IL-16 represses HIV-1 promoter activity". J. Immunol. 158 (1): 5–8. PMID 8977168. 
• Laberge S, Ernst P, Ghaffar O; et al. (1997). "Increased expression of interleukin-16 in bronchial mucosa of subjects with atopic asthma". Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 17 (2): 193–202. PMID 9271307. doi:10.1165/ajrcmb.17.2.2750. 
• Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K; et al. (1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene 200 (1–2): 149–56. PMID 9373149. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. 
• Zhang Y, Center DM, Wu DM; et al. (1998). "Processing and activation of pro-interleukin-16 by caspase-3". J. Biol. Chem. 273 (2): 1144–9. PMID 9422780. doi:10.1074/jbc.273.2.1144. 
• Mühlhahn P, Zweckstetter M, Georgescu J; et al. (1998). "Structure of interleukin 16 resembles a PDZ domain with an occluded peptide binding site". Nat. Struct. Biol. 5 (8): 682–6. PMID 9699630. doi:10.1038/1376. 
• Chupp GL, Wright EA, Wu D; et al. (1998). "Tissue and T cell distribution of precursor and mature IL-16". J. Immunol. 161 (6): 3114–9. PMID 9743378. 
• Bannert N, Avots A, Baier M; et al. (1999). "GA-binding protein factors, in concert with the coactivator CREB binding protein/p300, control the induction of the interleukin 16 promoter in T lymphocytes". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (4): 1541–6. PMC 15509. PMID 9990060. doi:10.1073/pnas.96.4.1541. 
• Kim HS (1999). "Assignment of human interleukin 16 (IL16) to chromosome 15q26.3 by radiation hybrid mapping". Cytogenet. Cell Genet. 84 (1–2): 93. PMID 10343113. doi:10.1159/000015224. 
• Liu Y, Cruikshank WW, O'Loughlin T; et al. (1999). "Identification of a CD4 domain required for interleukin-16 binding and lymphocyte activation". J. Biol. Chem. 274 (33): 23387–95. PMID 10438516. doi:10.1074/jbc.274.33.23387. 
• Kaser A, Dunzendorfer S, Offner FA; et al. (1999). "A role for IL-16 in the cross-talk between dendritic cells and T cells". J. Immunol. 163 (6): 3232–8. PMID 10477592. 
• Kurschner C, Yuzaki M (1999). "Neuronal interleukin-16 (NIL-16): a dual function PDZ domain protein". J. Neurosci. 19 (18): 7770–80. PMID 10479680.