Homocitrato sintasa

homocitrato sintasa
Homocitrato sintasa homodimer, Schizosaccharomyces pombe
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.3.3.14
Número CAS	9075-60-9
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La homocitrato sintasa (EC 2.3.3.14) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

acetil-CoA+ H₂O + 2-oxoglutarato $\rightleftharpoons$ (R)-2-hidroxibutano-1,2,4-tricarboxilato + CoA

Por lo tanto sus sustratos son acetil-CoA, agua y 2-oxoglutarato, mientras que sus productos son (R)-2-hidroxibutano-1,2,4-tricarboxilato y CoA.

Clasificación

La enzima es una transferasa, concretamente una aciltransferasa, pues convierte los grupos acilos en alquilos, durante la transferencia.

Nomenclatura

El nombre sistemático de este grupo de enzimas es acetil-CoA:2-oxoglutarato C-acetiltransferasa (hidrósilis de tioéster, formación de carboximetilo). Otros sinónimos son:2-hidroxibutano-1,2,4-tricarboxilato 2-oxoglutarato-liasa, acetil-coenzima A:2-cetoglutarato C-acetil transferasa, y homocitrato sintetasa.

Papel biológico

Esta enzima participa en la biosíntesis de lisina y metabolismo del piruvato.

Referencias

• Strassman M, Ceci LN (1964). «Enzymatic formation of homocitric acid, an intermediate in lysine biosynthesis». Biochem. Biophys. Res. Commun. 14: 262-7. PMID 5836514. doi:10.1016/0006-291X(64)90446-2. 
• H (2002). «Characterization of bacterial homocitrate synthase involved in lysine biosynthesis». FEBS. Lett. 522: 35-40. PMID 12095615. doi:10.1016/S0014-5793(02)02877-6. 
• Andi B, West AH, Cook PF (2004). «Kinetic mechanism of histidine-tagged homocitrate synthase from Saccharomyces cerevisiae». Biochemistry. 43: 11790-5. PMID 15362863. doi:10.1021/bi048766p. 

• Datos: Q1088232