Elastina

globulina
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos	ELN (HGNC: 3327) SVAS; WBS; WS
Identificadores; externos	OMIM: 130160 ; HomoloGene: 73880 ; EBI: ELN; GeneCards: Gen ELN; UniProt: ELN;
Locus	Cr. 7 q11.1-21.1
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
2006	13717
Véase HS	Véase MM
P15502	P54320
NM_000501	[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?val=NM_007925 = NP_031951 NM_007925 = NP_031951]
NP_000492	n/a
Cr. 7:; 73.44 – 73.48 Mb	Cr. 5:; 134.7 – 134.75 Mb
[1] ;	[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La elastina es una proteína del tejido conjuntivo con funciones estructurales que, a diferencia del colágeno que proporciona principalmente resistencia, confiere elasticidad a los tejidos. Se trata de un polímero con un peso molecular de 70 kDa con gran capacidad de expansión que recuerda ligeramente a una goma elástica. La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados.^[1] La elastina es importante también en la capacidad de los cuerpos de los vertebrados para soportar esfuerzos, y aparece en mayores concentraciones donde se requiere almacenar energía elástica. Usualmente se considera que es un material elástico incompresible e isótropo. En los seres humanos, el gen que codifica la fabricación de la elastina es el gen ELN.^[2]

Estructura

Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina, y otra hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina. No posee una estructura secundaria regular. La región hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a la elastina.

Su biosíntesis sigue la misma ruta que el colágeno; va desde el retículo endoplasmático, se dirige al aparato de Golgi y de ahí hasta las vesículas secretoras. No sufre tantas modificaciones postraduccionales como el colágeno, sin embargo, en la matriz extracelular se da un cambio importante. Allí es captada por las microfibrillas (constituidas por fibrilina 1 y fibrilina 2 básicamente) que se encuentran asociadas a la lisil-oxidasa. Esta enzima se encargara de hidroxilar la lisina a alisina (utilizando vitamina C como co-sustrato) permitiendo así el enlace entre los dominios alfa de la proteína (un proceso similar al entrecruzamiento del colágeno). Las redes de fibras de elastina se encuentran inicialmente en un estado "caótico". La tendencia a aumentar la entropía hará que, al aplicar fuerza sobre ellas, se dé un ordenamiento de dichas fibras alcanzando una buen grado de compactación.

En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación. Ejemplos típicos son las arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico) sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de extensión-relajación.

Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)₁₁.^[3]

Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli-(VPGVG).^[4]

Propiedades mecánicas

La relación entre las tensiones y deformaciones en un tejido que contiene elastina y colágeno es compleja, ya que la rigidez varía según la dirección (anisotropía) y además no hay proporcionalidad entre tensiones y deformaciones (como sucede aproximadamente en materiales muchos más rígidos para deformaciones moderadas). La relación entre tensiones y deformaciones puede deducirse a partir de la función de energía de deformación. Los tejidos colaginosos que además contienen elastina se pueden modelizar mediante el modelo de Holzapfel. Este modelo parte de una función para la energía de deformación $\scriptstyle \Psi$ (potencial de Helmholz por unidad de volumen) de la forma:

$\Psi =-p(J-1)+{\bar {\Psi }}_{elast}+{\bar {\Psi }}_{colag}$

Donde el primer término es la energía que impide el cambio de volumen, el segundo es la contribución de la elastina y el tercero la contribución del colágeno. La forma usual para contribución de la elastina a la energía anterior es:

${\bar {\Psi }}_{elast}=\mu ({\bar {I}}_{1}-3),\qquad {\bar {I}}_{1}=J^{-2/3}\mathrm {tr} (\mathbf {C} )$

donde:

\mathbf {C} =\mathbf {I} +2\mathbf {E}

es el tensor de Cauchy-Green, que se relaciona con el tensor material de Green-Lagrange

\mathbf {E}

.

J=(\det \mathbf {C} )^{1/2}

es la raíz cuadrada del determinante del tensor de Cauchy-Green

La relación entre el tensor de tensiones y el tensor de Cauchy-Green viene dada siencillamente por:

$\mathbf {S} ={\frac {\partial \Psi }{\partial \mathbf {C} }}$

Referencias

↑ Sage, E. H.; Gray, W. R. (1977). «Evolution of elastin structure». Advances in Experimental Medicine and Biology 79: 291-312. ISSN 0065-2598. PMID 868643. doi:10.1007/978-1-4684-9093-0_27. Consultado el 15 de marzo de 2023.
↑ Curran, M. E.; Atkinson, D. L.; Ewart, A. K.; Morris, C. A.; Leppert, M. F.; Keating, M. T. (9 de abril de 1993). «The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis». Cell 73 (1): 159-168. ISSN 0092-8674. PMID 8096434. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-p. Consultado el 15 de marzo de 2023.
↑ Mithieux, Suzanne M.; Weiss, Anthony S. (1 de enero de 2005). Elastin. Fibrous Proteins: Coiled-Coils, Collagen and Elastomers (en inglés) 70. Academic Press. pp. 437-461. Consultado el 15 de marzo de 2023.
↑ Carlos Rodríguez-Cabello, J.; Reguera, Javier; Girotti, Alessandra; Alonso, Matilde; Testera, Ana M. (1 de noviembre de 2005). «Developing functionality in elastin-like polymers by increasing their molecular complexity: the power of the genetic engineering approach». Progress in Polymer Science (en inglés) 30 (11): 1119-1145. ISSN 0079-6700. doi:10.1016/j.progpolymsci.2005.07.004. Consultado el 15 de marzo de 2023.

Enlaces externos

La proteína Elastina
MeSH: Elastin (en inglés)

Datos: Q409747

[1] Sage, E. H.; Gray, W. R. (1977). «Evolution of elastin structure». Advances in Experimental Medicine and Biology 79: 291-312. ISSN 0065-2598. PMID 868643. doi:10.1007/978-1-4684-9093-0_27. Consultado el 15 de marzo de 2023.

[pmid8096434-2] Curran, M. E.; Atkinson, D. L.; Ewart, A. K.; Morris, C. A.; Leppert, M. F.; Keating, M. T. (9 de abril de 1993). «The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis». Cell 73 (1): 159-168. ISSN 0092-8674. PMID 8096434. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-p. Consultado el 15 de marzo de 2023.

[3] Mithieux, Suzanne M.; Weiss, Anthony S. (1 de enero de 2005). Elastin. Fibrous Proteins: Coiled-Coils, Collagen and Elastomers (en inglés) 70. Academic Press. pp. 437-461. Consultado el 15 de marzo de 2023.

[4] Carlos Rodríguez-Cabello, J.; Reguera, Javier; Girotti, Alessandra; Alonso, Matilde; Testera, Ana M. (1 de noviembre de 2005). «Developing functionality in elastin-like polymers by increasing their molecular complexity: the power of the genetic engineering approach». Progress in Polymer Science (en inglés) 30 (11): 1119-1145. ISSN 0079-6700. doi:10.1016/j.progpolymsci.2005.07.004. Consultado el 15 de marzo de 2023.

[1]

[2]

[3]

[4]