Transferin

Transferin
Identifikatori
Simbol	Transferrin
Pfam	PF00405
InterPro	IPR001156
PROSITE	PDOC00182
SCOP	1lcf
Superfamilija	1lcf
Dostupne PDB strukture:
Pfam	structures
PDB	RCSB PDB; PDBe
PDBsum	strukturni pregled

Transferin
	; PDB prikaz baziran na 1a8e.
Dostupne strukture
	1A8E, 1A8F, 1B3E, 1BP5, 1BTJ, 1D3K, 1D4N, 1DTG, 1FQE, 1FQF, 1JQF, 1N7W, 1N7X, 1N84, 1OQG, 1OQH, 1RYO, 1SUV, 2HAU, 2HAV, 2O7U, 2O84, 3FGS
Identifikatori
Simboli	TF; DKFZp781D0156; PRO1557; PRO2086
Vanjski ID	OMIM: 190000 MGI: 98821 HomoloGene: 68153 GeneCards: TF Gene
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• vezivanje proteina; • vezivanje feri jona; • vezivanje ubikvitinske proteinske ligaze; • vezivanje metalnih jona;
Celularna komponenta	• ekstracelularni region; • rani endozom; • kasni endozom; • bazalna ćelijska membrana; • endozomska membrana; • apična membrana plazme; • endocitna vezikula;
Biološki proces	• degranulacija trombocita; • jonski transport; • transport jona gvožđa; • celularna homeostaza jona gvožđa; • koagulacija krvi; • aktivacija trombocita; • transferinski transport; • transmembranski transport;
Pregled RNK izražavanja
	podaci
Ortolozi

edit

Transferin (siderofilin) je transportni protein gvožđa u plazmi.^[1] Kod ljudi je kodiran TF genom.^[2] Transportuje ga od mjesta apsorpcije i mesta razgradnje do mesta eritropoeze (koštana srž). Normalno je oko 30 % transferina zasićeno gvožđem.

Transferin ima relativnu molekulsku masu 77 000. Sintetiše se najviše u jetri, manjim delom retikuloendotelnom sistemu i endokrinim žlezdama (testisi, ovariji). Poluživot mu je 7,5 dana, a mesto katabolizma je nepoznato. Osim katjona gvožđa transferin vezuje i katjone bakra, cinka, kobalta i kalcijuma. Fiziološki značaj ima jedino vezanje gvožđa i bakra. Određivanje sadržaja transferina bitno je za diferencijalnu dijagnozu anemija i za praćenja efekta terapija pri lečenju anemija.

Reference

↑ Crichton RR, Charloteaux-Wauters M (1987). „Iron transport and storage”. Eur. J. Biochem. 164 (3): 485–506. DOI:10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x. PMID 3032619.
↑ Yang F, Lum JB, McGill JR, Moore CM, Naylor SL, van Bragt PH, Baldwin WD, Bowman BH (May 1984). „Human transferrin: cDNA characterization and chromosomal localization”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 81 (9): 2752–6. DOI:10.1073/pnas.81.9.2752. PMC 345148. PMID 6585826.

Literatura

Hershberger CL, Larson JL, Arnold B, et al. (1992). „A cloned gene for human transferrin”. Ann. N. Y. Acad. Sci. 646: 140–54. DOI:10.1111/j.1749-6632.1991.tb18573.x. PMID 1809186.
Bowman BH, Yang FM, Adrian GS (1989). „Transferrin: evolution and genetic regulation of expression”. Adv. Genet. 25: 1–38. DOI:10.1016/S0065-2660(08)60457-5. PMID 3057819.
Parkkinen J, von Bonsdorff L, Ebeling F, Sahlstedt L (2003). „Function and therapeutic development of apotransferrin”. Vox Sang. 83 (Suppl 1): 321–6. PMID 12617162.

Spoljašnje veze

MeSH Transferrin

[PUB00001349-1] Crichton RR, Charloteaux-Wauters M (1987). „Iron transport and storage”. Eur. J. Biochem. 164 (3): 485–506. DOI:10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x. PMID 3032619.

[pmid6585826-2] Yang F, Lum JB, McGill JR, Moore CM, Naylor SL, van Bragt PH, Baldwin WD, Bowman BH (May 1984). „Human transferrin: cDNA characterization and chromosomal localization”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 81 (9): 2752–6. DOI:10.1073/pnas.81.9.2752. PMC 345148. PMID 6585826.

[1]

[2]