Leucin

Leucin
	Leucine
Drugi nazivi	2-Amino-4-metilpentanoinska kiselina
Identifikacija
Abrevijacija	Leu, L
CAS registarski broj	61-90-5
PubChem	6106
MeSH	Leucine
Jmol-3D slike	Slika 1
SMILES
	CC(C)C[C@H](N)C(O)=O
InChI
	InChI=1S/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1 ; Kod: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N
Svojstva
Molekulska formula	C6H13NO2
Molarna masa	131.17 g mol−1
	(šta je ovo?) (verifikuj) ; Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje (25 °C, 100 kPa) materijala
	Infobox references

Leucin (Leu, L)^[3] je esencijalna (ljudsko tijelo je ne može sintetizirati) aminokiselina.^[4]^[5] Leucin je izomer je izoleucina, sa hemijskom formulom: (CH₃)₂CHCH₂CHNH₂COOH, i sistemskim imenom 2-amino-4-metil-pentatonska kiselina. Leucin se klasifikuje kao hidrofobna aminokiselina zbog njenog alifatičnog izobutilnog bočnog lanca. Ona je gradivni blok proteina, koji je kodiran sa šest kodona (UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, and CUG). Ona je glavna komponenta feritina, astacina i drugih posrednih proteina.

Leucin je prisutan u mnogim prehrambenim namirnicama kao što su: mliječni proizvodi, teletina, svinjetina, piletina i lisnato povrće.

Reference

↑ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519. edit
↑ Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. „Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Pristupljeno 2007-05-17.
↑ Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.
↑ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.

Literatura

Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.

Spoljašnje veze

Portal Hemija

[1] Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519. edit

[2] Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.

[3] IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. „Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Pristupljeno 2007-05-17.

[Кораћевић-4] Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.

[5] David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

p r u 20 osnovnih aminokiselina
Esencijalne aminokiseline	Izoleucin • Leucin • Lizin • Metionin • Fenilalanin • Treonin • Triptofan • Valin
Poluesencijalne aminokiseline	Arginin • Histidin
Neesencijalne aminokiseline	Alanin • Asparagin • Asparaginska kiselina • Cistein • Glutaminska kiselina • Glutamin • Glicin • Prolin • Serin • Tirozin
Druge klasifikacije	Ketogene aminokiseline • Glukogene aminokiseline
Biohemijske familije: Ugljeni hidrati (Glikozidi,Alkoholi) • Lipidi (Steroidi,Fosfolipidi,Glikolipidi,Masne kiseline,Tetrapiroli) • Proteini (Aminokiseline,Peptidi,Glikoproteini) • Nukleobaze/Nukleinske kiseline

p r u Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura proteina	Heliksi: α-heliks • 3₁₀ heliks • π-heliks • β-heliks • Poliprolinski heliks • Kolagenski heliks Ispružena: β-ravan • Okret • Beta ukosnica • Beta izbočina • α-ravan Supersekundarna: Upredena zavojnica • Heliks-okret-heliks • EF ruka
Aminokiseline	Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin
← Primarna struktura Tercijarna struktura →