Hemoprotein
Hemoprotein (hem protein) je metaloprotein koji sadrži hem prostetičku grupu, bilo kovalentno ili nekovalentno vezanu za protein. Gvožđe hema lako podleže oksidaciji i redukciji (obično do +2 i +3, mada su stabilizovani Fe+4 i čak Fe+5 oblici dobro poznati u peroksidazama).[1][2]
Hemoproteini su verovatno natali tokom evolucije da bi se inkorporirao atom gvožđa (Fe) sadržan unutar protoporfirinskog IX prstena hema u proteine. Pošto to daje hemeproteinima sposobnost reagovanja sa molekulima koji se vezuju za dvovalentno gvožđe, ta strategije je očuvana tokom evolucije. Primeri hemoproteinskih liganda su gasovi: kiseonik (O2) azot-monoksid (NO), ugljen-monoksid (CO) i vodonik-sulfid (H2S). Nakon vezivanja za prostetičke hem grupe, ti molekuli mogu da modulišu aktivnost/funkciju hemoproteina, čime između ostalog omogućavaju prenos signala.
Biološke funkcije hemoproteina su:
- ↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
- ↑ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
- ↑ Maton, Anthea; Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1.
- ↑ Sidell, Bruce; Kristin O'Brien (2006). „When bad things happen to good fish: the loss of hemoglobin and myglobin expression in Antarctic icefishes”. The Journal of Experimental Biology 209 (Pt 10). DOI:10.1242/jeb.02091. PMID 16651546.
- ↑ George A. Ordway and Daniel J. Garry (2004). „Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle”. Journal of Experimental Biology 207 (Pt 20): 3441–6. DOI:10.1242/jeb.01172. PMID 15339940.
- Maton, Anthea; Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1.