Konformaciona promena proteina
Konformaciona promena proteina je promena oblika molekula. Proteini su fleksibilni makromolekuli. Prostorni oblici molekula se nazivaju konformacije, a prelaz između njih je konformaciona promena. Makromolekulska konformaciona promena može biti uzrokovana mnogim faktorima kao što su promena temperature, pH, napona, jonske koncentracije, ili vezivanjem liganda.[1]
Eksperimentalne tehnike
[уреди | уреди извор]Mnoge biofizičke tehnike kao što su kristalografija, NMR, i FRET[2] se mogu koristiti da se studiraju makromolekularne konformacione promene. Dualna polarizaciona interferometrija je eksperimentalna tehnika koja omogućava merenje konformacionih promena molekula u stvarnom vremenu u veoma visokoj rezoluciji.
Specifična nelinearna optička tehnika koja se naziva sekundarno-harmoničko generisanje (SHG) je nedavno bila primenjena na studiranje konformacionih promena proteina. U ovom metodu, sekundarni-harmonik-aktivna sonda je stavljena na mesto u kome dolazi do kretanja u proteinu mutagenezom, ili vezivanjem koje nije specifično za lokaciju. Protein je apsorbovan ili specifično imobilisan na površini. Promena u proteinskoj konformaciji proizvodi promenu u neto orijentaciji relativno na površinsku ravan, i stoga promenu intenziteta drugog harmonika. U proteinskom uzorku sa dobro definisanom orijentacijom, ugao nagiba sonde se može kvantitativno odrediti, u realnom prostoru i vremenu. Drugi-harmonik-aktivne neprirodne aminokiseline se takođe mogu koristiti kao sonde.[3]
Vidi još
[уреди | уреди извор]Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Hans Frauenfelder (1989). „New looks at protein motions”. Nature. 338: 623—624. doi:10.1038/338623a0.
- ^ Daisuke Kajihara; Ryoji Abe; Issei Iijima; Chie Komiyama; Masahiko Sisido; Takahiro Hohsaka (2006). FRET analysis of protein conformational change through position-specific incorporation of fluorescent amino acids. Nature Methods. 3. Nature. стр. 923—929. doi:10.1038/nmeth945.
- ^ „Detection of Protein Conformational Change by Optical Second-Harmonic Generation”. J. Chem. Phys. 125 (7). 2006. doi:10.1063/1.2218846.[мртва веза]
Literatura
[уреди | уреди извор]- Daisuke Kajihara; Ryoji Abe; Issei Iijima; Chie Komiyama; Masahiko Sisido; Takahiro Hohsaka (2006). FRET analysis of protein conformational change through position-specific incorporation of fluorescent amino acids. Nature Methods. 3. Nature. стр. 923—929. doi:10.1038/nmeth945.