Jump to content

هيموګلوبين

د ويکيپېډيا، وړیا پوهنغونډ له خوا

هيموګلوبين (له يوناني «» يانې وينې او لاتيني “globus” يانې توپ يا کرې او –in څخه جوړ شوی دی، چې د نوم لنډيز يې Hb يا Hgb دی) د نږدې ټولو د ملا تير لرونکو يا فقريه ژوو (د کب له چانېکتايدا نومې کورنۍ څخه پرته) د وينې په سرو حجراتو (اريتروسايتونو) او همدار راز د ملا تير نه لرونکو ځيني ژوو په نسجونو کې د اکسېجن د لېږد اوسپنه لرونکی فلز وزمه پروټين دی. هيموګلوبين په وينه کې له تنفسي غړو (لکه: سږو يا ګېلن [د سمندري ژوو د تنفس اله]) څخه د بدن نورو برخو (لکه: نسجونو) ته اکسېجن لېږدوي. هيموګلوبين په دې ځای کې اکسيجن خوشې کوي، چې په واسطه يې هوازي تنفس ته لاره هوارېږي، چې د ميتابوليزم په نوم بهير کې د يو ژوندي جسم د دندو تر سره کولو په موخه هغوی ته ځواک يا انرژي برابره کړي. يو سالم انسان په هره ۱۰۰ ملي وينه کې له ۱۲ تر ۲۰ ګرامه هيموګلوبين لري. [۱][۲][۳][۴]

په تي لرونکو ژوو کې رنګ لرونکي پروټين د وزن له مخې د وينې د سرو حجرو د وچې برخې نږدې ٪۹۶ او د اوبو په ګډون د ټولې وينې نږدې ٪۳۵ جوړوي. هيموګلوبين په يو ګرام کې د ۱،۳۴ ملي اکسايد په وړتيا د اکسېجن د لېږدولو کړۍ لري، چې په وينه کې د حل شوي اکسېجن په پرتله د وينې د اکسېجن ټوله وړتيا اويا برابره زياتوي. د تي لرونکو ژوو د هيموګلوبين يو ماليکول د اکسېجن تر څلور ماليکولونو پورې لېږدولی شي. [۵][۶][۷]

هيموګلوبين د نورو ګازونو په لېږد کې هم ښکېل دی. لکه: د بدن د تنفسي سيستم نږدې (۲۰-۲۵ سلنه) کاربن ډای اکسايد د کابامېنوهيموګلبين په توګه لېږدوي، چې کاربن ډای اکسايد په کې له هيمي پروټين سره تړلی دی. د هيموګلوبين ماليکول د نايتريک اسيد تنظيمي ماليکول هم لېږدوي، چې په ګلوبين پورټين کې د له thiol ډلې سره تړلی دی او هغه د اکسېجن په څېر ورته موده يا وخت کې خوشې کوي. [۸][۹]

هيموګلوبين د وينې له سرو حجراتو او د هغوی له نسبونو څخه د باندې هم موندل کېږي. نورې هغه حجرې چې هيموګلوبين لري: په “substantia nigra” کې “A9 dopaminergic” نيورونونه، مکروفاژونه، کنده لرونکې يا الويولر حجرې، سږې، د سترګو د شبکې رنګه مخاطي نسجونه، هيپاتوسايتونه، بډوډې يا ګرده کې mesangial حجرې، اندومتري حجرې، د سروکس حجرې او د مهبل مخاطي حجرې دي. په دې نسجونو کې هيموګلوبين د نه اکسيدايز کونکي په توګه د غير اکسېجني لېږد او د اوسپنې مېتابولېزم د تنظيمونکي دنده لري. د يو شخص وينه کې په زياته کچه ګلوکوز له هيموګلوبين سره يو ځای کېدلی او د “A1c” هيموګلوبين کچه لوړولی شي. [۱۰][۱۱][۱۲]

هيموګلوبين او هيموګلوبين ته ورته ماليکونه په زياتره د ملا تير نه لرونکو ژوو لکه فنجي او نباتاتو کې هم موندل کېږي. په دې ژونديو جسمونو کې، هيموګلوبين ښايي د اکسېجن د لېږد دنده ولري يا دا چې کېدای شي د کاربن ډای اکسايد، نايتريک اکسايد، هايدروجن سلفايد او سلفايد په څېر ايونونو او کوچنيو ماليکولونو د لېږد او منظم کولو دنده تر سره کړي. د ليګيموګلوبين په نوم د ماليکولونو يوه بله بڼه له غير هوازي سيستمونو (لکه: د حبوباتي نباتاتو د نايتروجن د تثبيت غوټې، داسې چې د اکسېجن زهر سيستم له فعاليته وباسي) څخه د پاتې شوني اکسېجن د لرې کولو په موخه کارول کېږي.[۱۳]

هيموګلوبين يو طبي حالت دی، چې د وينې مايع يا پلازما برخه کې د پراخه کچې هيموګلوبين شتون ته وايي. دا د وينې رګونو يا مجرا دننه هيمولايزز يوه اغېزه ده، چې هيموګلوبين په کې د وينې له سرو حجرو څخه د وينې يو ډول لږوالی لرې کوي.

د څېړنې تاريخچه

[سمول]

په ۱۸۲۵ زکال کې جان فريدريک انګيلهارټ وموندل، چې د بېلابېلو نوعو په هيموګلوبين کې د پروټين پر وړاندې د اوسپنې نسبت ورته دی. نوموړي د اوسپنې له معلومه اتومي کتلې څخه د هيموګلوبين ماليکولي کتله n x 16000 اټکل کړه، چې “n” په يو ماليکول هيموګلوبين کې د اوسپنې د اتومونو معلومه شمېر (۴) دی او دا د پروټين د ماليکولي کتلې لومړنۍ ثابته کچه وه. «تېزې پايلې» يا “hasty conclusion” له هغو پوهانو څخه ګڼې ملنډې ته ورته پايلې تر لاسه کړې، چې باور يې نه شو کولی چې هيڅ ماليکول په هغه کچه ستر يا غټ نه شي اوسېدلی. ګېلبيرت سمېتسن اډاير “Gilbert Smithson Adair” په ۱۹۲۵ زکال کې د اينګيلهارټ پايلې د هيموګلوبين محلولونو د ازموتيک يا نفوذي فشار د اندازه کولو له مخې تاييد کړې. [۱۴][۱۵][۱۶]

که څه هم لږ تر لږه له ۱۷۹۴ز کال راهيسې د وينې په واسطه د اکسېجن لېږد پېژندل شوی دی، مګر د هيموګلوبين په واسطه د اکسېجن د لېږد ځانګړتيا په ۱۸۴۰ز کال کې د هنيفيلډ له لورې روښانه شوه. الماني فزيولوجيست اوتو فنکي “Otto Funke” په ۱۸۵۱ز کال کې يو لړ مقالې خپرې کړې، چې نوموړي په کې د سوچه اوبو، الکول يا نورو مايعاتو په څېر حل کونکو سره د وينې د سرو حجرو د بريالي اوبلنوالي (رقيق کېدلو) په واسطه، د هيموګلوبين وده وال بلورونه تشرېح کړل، چې ورڅخه وروسته د په لاس راغلي پروټين محلول څخه د حل کونکي يا محلل بطي تبخير رامنځته کېده. د هيموګلوبين بېرته اکسېجن اخېستل (اکسېجنېشن) يو څو کالونه وروسته د فلېکس هوپي سيلر “Felix Hoppe-Seyler” له لورې تشرېح شول. [۱۷][۱۸][۱۹][۲۰][۲۱][۲۲]

د ايکسری کرېسټالوګرافي «» په رامنځته کېدنې سره، د پروټيني جوړښتونو لړۍ جوړول يا ترتيبول شوني شول. په ۱۹۵۹ ز کال کې ماکس پيرټز د هيموګلوبين ماليکولي جوړښت معلوم کړ. نوموړي د دې کار له امله د کيميا برخه کې د ۱۹۶۲ زکال نړيوال انعام له جان کيندريو سره شريک کړ، چې د پروټين کروي مايوګلوبين يې ترتيب کړي وو. [۲۳][۲۴][۲۵][۲۶]

وينه کې د هيموګلوبين ونډه د فرانسوي فزيالوجيست کلاوډي بيرنارډ له لورې روښانه شوې وه. د هيموګلوبين نوم له هيمي او ګلوبين ويوکو څخه تر لاسه شوی دی، چې هغه حقيقت وړاندې کوي، چې د هيموګلوبين هره څېرمه يا فرعي برخه يو کروي پروټين دی، چې له هيمي ډلې سره يو ځای شوی دی. د هيمي هره ډله د اوسپنې يو اتوم لري، چې د هڅول شوې چارج لرونکې ذرې يا ايون د قوو له لارې يو ماليکول اکسېجن لېږدولی شي. په تي لرونکو کې د هيموګلوبين تر ټولو عام ډول دا ډول څلور فرعي واحدونه يا برخې لري.

وراثت

[سمول]

هيموګلوبين د پروټين له څېرمه يا فرعي واحدونو (د ګلوبين ماليکونو) څخه جوړ شوی دی، چې دا پروټينونه په خپل وار سره د پولي پيپتايدونو په نوم د پراخه شمېر بېلابېلو امينو اسيدونو سره نغښتل شوي زنځيرونه دي. د هر پولي پيپتايد د امينو اسيد لړۍ چې د يوې حجرې په واسطه جوړه شوې ده، په خپل وار د جينونو په نوم د “DNA” غځېدنو له مخې مشخص کېږي. په ټولو پروټينونو کې همدا د امينو اسيد لړۍ ده، چې د پروټين کيمياوي ځانګړتياوې او دنده مشخص کوي.

د هيموګلوبين جينونه له يو څخه زيات دي: “A” هيموګوبين (چې په ځوانانو کې د شته هيموګلوبين اصلي بڼه ده) د “HBA1”، “HBA2” او “HBB” جينونو په واسطه او د همدوی لپاره رامنځته [کود] شوی دی. د هيموګلوبين د الفا ۱ او الفا ۲ فرعي واحدونه په ترتيب سره د “HBA1” او “HBA2” په واسطه کود شوي دي، چې دواړه په ۱۶ کروموزوم کې دي او يو بل ته نږدې دي. د هيموګلوبين بيټا فرعي واحد، چې په ۱۱ کروموزوم کې دی، د “HBB” جين په واسطه رامنځته شوی دی. په هيموګلوبينونو کې د ګلوبين پروټينونو د امينو اسيد لړۍ په عمومي ډول د بېلابېلو نوعو تر منځ توپير کوي. د بېلګې په ډول: انسانانو، بونوبوسونو او چيمپانزيو [انسان ته ورته غټه افريقايي بيزو) کې د هيموګلوبين تر ټولو عامې لړۍ په بشپړ ډول سره ورته دي، او د الفا يا بيتا ګلوبين پروټين زنځېرونو کې يوازې يو امينو اسيد توپير لري. په داسې حال کې چې د انسان او ګوريلا [غټه انسان ډوله بيزو] هيموګلوبين د الفا او بيتا دواړو زنځيرونو کې يو امينو اسيد توپير سره لري، مګر دا توپيرونه يو له بل سره د لږ نږدې نوعو تر منځ يو څه پراخه وده کوي. [۲۷][۲۸][۲۹][۳۰]

ان د نوعو يا ډولونو تر منځ هم د هيموګلوبين بدلېدونکي شته، که څه هم په هره نوعه کې يوازې يوه لړۍ تر نورو عامه ده. يوه نوعه کې د هيمګلوبين پروټين لپاره د جينونو بدلونونه، د هيموګلبين د بدلېدنو لامل کېږي. د هيموګلوبين زياتره دا بدلېدونکې بڼې د ناروغۍ لامل نه ګرځي. که څه هم د هيموګلوبين ځينې دا ډول بدلېدونکې بڼې، د ارثي ناروغيو لامل کېږي، چې د هيموګلوبينوپېتېز “hemoglobinopathies” اصطلاح ورته کارول کېږي. د هيموګلوبين د ارثي ناروغيتو تر ټولو عام ډول يې د لور يا داس حجرې ناروغي ده، چې لومړنۍ انساني ناروغي وه چې د کار ډول يې په ماليکولي کچه وپېژندل شو. زياتره وخت د تالاسيميا په نوم د ناروغيو يوه بله ټولګه، د ګلوبين جين په کړنلاره کې د ستونزو او ارثي بدلونونو له لارې، د عادي او ځيني وختونه د غير عادي هيموګلوبينونو ټيټ توليد رانغاړي. دا ټولې ناروغۍ د وينې کموالی يا انيميا رامنځته کوي. [۳۱][۳۲][۳۳]

سرچينې

[سمول]
  1. ↑ اشرف غنیمتی
  2. ↑ کينډۍ:Cite EPD
  3. ↑ Maton, Anthea; Jean Hopkins; Charles William McLaughlin; Susan Johnson; Maryanna Quon Warner; David LaHart; Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, US: Prentice Hall. ISBN 978-0-13-981176-0.
  4. ↑ Sidell, Bruce; Kristin O'Brien (2006). "When bad things happen to good fish: the loss of hemoglobin and myoglobin expression in Antarctic icefishes". The Journal of Experimental Biology. 209 (Pt 10): 1791–802. doi:10.1242/jeb.02091. PMID 16651546.
  5. ↑ Weed, Robert I.; Reed, Claude F.; Berg, George (1963). "Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes?". J Clin Invest. 42 (4): 581–88. doi:10.1172/JCI104747. PMC 289318. PMID 13999462.
  6. ↑ Dominguez de Villota ED, Ruiz Carmona MT, Rubio JJ, de Andrés S (1981). "Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of hemoglobin in patients with severe respiratory disease". Br J Anaesth. 53 (12): 1325–28. doi:10.1093/bja/53.12.1325. PMID 7317251. S2CID 10029560.
  7. ↑ Costanzo, Linda S. (2007). Physiology. Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-7311-9.
  8. ↑ Patton, Kevin T. (2015-02-10). Anatomy and Physiology. Elsevier Health Sciences. ISBN 978-0-323-31687-3. Archived from the original on 2016-04-26. نه اخيستل شوی 2016-01-09.
  9. ↑ Epstein, F. H.; Hsia, C. C. W. (1998). "Respiratory Function of Hemoglobin". New England Journal of Medicine. 338 (4): 239–47. doi:10.1056/NEJM199801223380407. PMID 9435331.
  10. ↑ Saha, D.; Reddy, K. V. R.; Patgaonkar, M.; Ayyar, K.; Bashir, T.; Shroff, A. (2014). "Hemoglobin Expression in Nonerythroid Cells: Novel or Ubiquitous?". International Journal of Inflammation. 2014 (803237): 1–8. doi:10.1155/2014/803237. PMC 4241286. PMID 25431740.
  11. ↑ Biagioli M, Pinto M, Cesselli D, et al. (2009). "Unexpected expression of alpha- and beta-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (36): 15454–59. Bibcode:2009PNAS..10615454B. doi:10.1073/pnas.0813216106. PMC 2732704. PMID 19717439.
  12. ↑ "Blood Tests". National Heart, Lung, and Blood Institute (NHLBI). Archived from the original on 2019-04-09. نه اخيستل شوی 2019-04-27.
  13. ↑ Weber RE, Vinogradov SN (2001). "Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations". Physiol. Rev. 81 (2): 569–628. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID 11274340. S2CID 10863037. Archived from the original on 2022-03-04. نه اخيستل شوی 2019-12-16.
  14. ↑ Engelhart, Johann Friedrich (1825). Commentatio de vera materia sanguini purpureum colorem impertientis natura (په لاتیني). Göttingen: Dietrich. Archived from the original on 2020-06-16. نه اخيستل شوی 2020-06-16.
  15. ↑ "Engelhard & Rose on the Colouring Matter of the Blood". Edinburgh Medical and Surgical Journal. 27 (90): 95–102. 1827. PMC 5763191. PMID 30330061.
  16. ↑ Adair, Gilbert Smithson (1925). "A critical study of the direct method of measuring the osmotic pressure of hǣmoglobin". Proc. R. Soc. Lond. A 108 (750): 292–300. Bibcode:1925RSPSA.109..292A. doi:10.1098/rspa.1925.0126.
  17. ↑ Parry, CH (1794). Letters from Dr. Withering, ... Dr. Ewart, ... Dr. Thorton ... and Dr. Biggs ... together with some other papers, supplementary to two publications on asthma, consumption, fever, and other diseases, by T. Beddoes (په انګليسي). Google Books. p. 43. Archived from the original on 2022-01-31. نه اخيستل شوی 2021-11-30.
  18. ↑ Beddoes, T (1796). Considerations on the Medicinal Use, and on the Production of Factitious Airs: Part I. By Thomas Beddoes, M.D. Part II. By James Watt, Engineer; "Part 1, section 2, "Of the breathing of man and familiar animals" (په انګليسي). Bulgin and Rosser. pp. Part 1, p. 9–13. Archived from the original on 2022-01-31. نه اخيستل شوی 2021-11-30.
  19. ↑ Hünefeld, Friedrich Ludwig (1840). Der Chemismus in der thierischen Organisation (په جرمني). Leipzig: F. A. Brockhaus. Archived from the original on 14 April 2021. نه اخيستل شوی 26 February 2021.
  20. ↑ Funke O (1851). "Über das milzvenenblut". Z Rat Med. 1: 172–218.
  21. ↑ "A NASA Recipe For Protein Crystallography" (PDF). Educational Brief. National Aeronautics and Space Administration. Archived from the original (PDF) on 2008-04-10. نه اخيستل شوی 2008-10-12.
  22. ↑ Hoppe-Seyler F (1866). "Über die oxydation in lebendem blute". Med-chem Untersuch Lab. 1: 133–40.
  23. ↑ Stoddart, Charlotte (1 March 2022). "Structural biology: How proteins got their close-up". Knowable Magazine. doi:10.1146/knowable-022822-1. نه اخيستل شوی 25 March 2022.
  24. ↑ Perutz, M.F.; Rossmann, M.G.; Cullis, A.F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A.C.T. (1960). "Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis". Nature. 185 (4711): 416–22. Bibcode:1960Natur.185..416P. doi:10.1038/185416a0. PMID 18990801. S2CID 4208282.
  25. ↑ Perutz MF (1960). "Structure of haemoglobin". Brookhaven Symposia in Biology. 13: 165–83. PMID 13734651.
  26. ↑ de Chadarevian, Soraya (June 2018). "John Kendrew and myoglobin: Protein structure determination in the 1950s: John Kendrew and Myoglobin". Protein Science. 27 (6): 1136–1143. doi:10.1002/pro.3417. PMC 5980623. PMID 29607556.
  27. ↑ Hardison, Ross C. (2012-12-01). "Evolution of hemoglobin and its genes". Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
  28. ↑ Offner, Susan (2010-04-01). "Using the NCBI Genome Databases to Compare the Genes for Human & Chimpanzee Beta Hemoglobin". The American Biology Teacher (په انګليسي). 72 (4): 252–56. doi:10.1525/abt.2010.72.4.10. ISSN 0002-7685. S2CID 84499907. Archived from the original on 2019-12-26. نه اخيستل شوی 2019-12-26. {{cite journal}}: More than one of |archivedate= و |archive-date= specified (help); More than one of |archiveurl= و |archive-url= specified (help)
  29. ↑ "HBB – Hemoglobin subunit beta – Pan paniscus (Pygmy chimpanzee) – HBB gene & protein". www.uniprot.org. Archived from the original on 2020-08-01. نه اخيستل شوی 2020-03-10.
  30. ↑ "HBA1 – Hemoglobin subunit alpha – Pan troglodytes (Chimpanzee) – HBA1 gene & protein". www.uniprot.org. Archived from the original on 2020-08-01. نه اخيستل شوی 2020-03-10.
  31. ↑ Huisman THJ (1996). "A Syllabus of Human Hemoglobin Variants". Globin Gene Server. Pennsylvania State University. Archived from the original on 2008-12-11. نه اخيستل شوی 2008-10-12.
  32. ↑ Hemoglobin Variants Archived 2006-11-05 at the Wayback Machine.. Labtestsonline.org. Retrieved 2013-09-05.
  33. ↑ Uthman, MD, Ed. "Hemoglobinopathies and Thalassemias". Archived from the original on 2007-12-15. نه اخيستل شوی 2007-12-26.
"https://ps.wikipedia.org/w/index.php?title=هيموګلوبين&oldid=302266" نه اخيستل شوی