ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ (ಕ್ಯಾಟಲೇಸ್)

ಟೆಂಪ್ಲೇಟು ಆವರ್ತನೆ ಪತ್ತೆಯಾಗಿದೆ: ಟೆಂಪ್ಲೇಟು:Enzyme

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ವೆಂಬುದು ಆಮ್ಲಜನಕದ ಸಹಾಯದಿಂದ ಜೀವಿಸುವ ಎಲ್ಲಾ ಸಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಕಿಣ್ವವಾಗಿದೆ. ಇದು ನೀರು ಮತ್ತು ಆಮ್ಲಜನಕಕ್ಕೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನ ವಿಭಜನೆಯ ವೇಗವನ್ನು ವರ್ಧಿಸುವ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ.^[೧] ಎಲ್ಲಾ ಕಿಣ್ವಗಳಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಅತ್ಯಂತ ಅಧಿಕ ಬಳಕೆಯ ಸಂಖ್ಯಾಬಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ; ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಒಂದು ಕಣ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನ ಮಿಲಿಯನ್ ಗಟ್ಟಲೆ ಕಣವನ್ನು ಒಂದು ಸೆಕೆಂಡಿನಲ್ಲಿ ನೀರು ಮತ್ತು ಆಮ್ಲಜನಕವಾಗಿ ಬದಲಾಯಿಸಬಲ್ಲದು.^[೨]

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವು ನಾಲ್ಕು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಣಿ ಗಳ ಟೆಟ್ರಾಮರ್ ಆಗಿದೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಸುಮಾರು 500 ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲಗಳಷ್ಟು ಸಮೀಕರಣದ ಉದ್ದವಿದೆ.^[೩] ಇದು ನಾಲ್ಕುಪೊರ್ಫಿರಿನ್ ಹೀಮ್ (ಕಬ್ಬಿಣ)ನ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಅಲ್ಲದೇ ಕಿಣ್ವವವು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನೊಂದಿಗೆ ಕ್ರಿಯೆನಡೆಸಲು ಅವಕಾಶನೀಡುತ್ತದೆ. ಸರಿಸುಮಾರು 7,^[೪] ರಷ್ಟು pH(ಪಿಎಚ್) ಪ್ರಮಾಣ ಮಾನವ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಕ್ಕೆ ಅನುಕೂಲಕರವಾಗಿದೆ. ಅಲ್ಲದೇ ಇದು ಉತ್ತಮ ಪ್ರಮಾಣದ ಗರಿಷ್ಠ ವಿಸ್ತಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ.(6.8 ಮತ್ತು 7.5 ನಡುವೆ ಇರುವ pHs ಗಳಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪ್ರಮಾಣ ಗಣನೀಯವಾಗಿ ಬದಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ).^[೫] ಆಯಾ ವಿಭಿನ್ನ ಜಾತಿಗಳ ಆಧರಿಸಿ ಇತರ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಗಳಿಗೆ ಅನುಕೂಲಕರವಾದ pH 4 ಮತ್ತು 11 ನಡುವೆ ವ್ಯತ್ಯಾಸ ಹೊಂದುತ್ತದೆ.^[೬] ಈ ಬದಲಾವಣೆಯಿಂದಾಗಿ ಹಿತಕರವಾದ ಉಷ್ಣಾಂಶವೂ ಕೂಡ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ.^[೭]

ಇತಿಹಾಸ

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು 1818 ರಲ್ಲಿ ಮೊದಲು ಒಂದು ಭೌತಿಕ ವಸ್ತುವಾಗಿ ಗುರುತಿಸಲಾಯಿತು. H₂O₂ (ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್) ವನ್ನು ಆವಿಷ್ಕಾರ ಮಾಡಿದಂತಹ ಲೂಯಿಸ್ ಜಾಕಸ್ ಥೆನಾರ್ಡ್ ರವರು ಇದರ ವಿಭಜನೆಗೆ ಕಾರಣ ಅದರಲ್ಲಿನ ವಸ್ತುವಿನ ಅಂಶ, ಎಂದು ಸೂಚಿಸಿದರು. ಒಸ್ಕರ್ - ಎಂಬುವವರು 1900 ರಲ್ಲಿ ಮೊದಲನೆಯ ಬಾರಿಗೆ ಇದಕ್ಕೆ ಕ್ಯಾಟಲೇಸ್ (ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ), ಎಂಬ ಹೆಸರನ್ನು ನೀಡಿದರು. ಅಲ್ಲದೇ ಇದು ಅನೇಕ ಸಸ್ಯಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಪ್ರಾಣಿಗಳಲ್ಲಿ ಇದೆ ಎಂಬುದನ್ನು ಕಂಡುಕೊಂಡರು.^[೮] 1937ರಲ್ಲಿ ಜೇಮ್ಸ್ B. ಸಮ್ನರ್^[೯] ಎಂಬುವವನು ಧನದ ಯಕೃತ್ ನಿಂದ ತೆಗೆದ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಹರಳುಗಳಾಗಿ ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದನು. ಹೀಗೆ 1938 ರಲ್ಲಿ ಅಣುವಿನ ಗಾತ್ರವನ್ನು ಕಂಡು ಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು.^[೧೦]

1969ರಲ್ಲಿ, ಬೋವೈನ್(ಜಡ) ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲದ ಕ್ರಮಾನುಗತಿಯನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು.^[೧೧] ನಂತರ 1981 ರಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ನ 3D ರಚನೆಯನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು.^[೧೨]

ಕ್ರಿಯೆ

ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನ ವಿಭಜನೆಯಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಕ್ರಿಯೆ ಕೆಳಕಂಡಂತಿದೆ:

2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂

ಅಣು ಕಾರ್ಯವಿಧಾನ

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಸಂಪೂರ್ಣ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವು ಪ್ರಸ್ತುತದಲ್ಲಿ ತಿಳಿದಿರದ ಕಾರಣ,^[೧೩] ಕ್ರಿಯೆಯು ಎರಡು ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ನಡೆಯುತ್ತದೆ ಎಂದು ನಂಬಲಾಗಿದೆ:

H₂O₂ + Fe(III)-E → H₂O + O=Fe(IV)-E(.+)

H₂O₂ + O=Fe(IV)-E(.+) → H₂O + Fe(III)-E + O₂^[೧೩]

ಇಲ್ಲಿ Fe()-E , ಕಿಣ್ವಕ್ಕೆ ಅಂಟಿಕೊಂಡಿರುವ ಹೀಮ್ ಗುಂಪಿನ ಕಬ್ಬಿಣ ದ (ಅಯಸ್ಸಿನ ಅಂಶದ) ಕೇಂದ್ರವನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತದೆ. Fe(IV)-E(.+) ಎಂಬುದು Fe(V)-E ಯ ಮೆಸೊಮೆರಿಕ್ ರೂಪವಾಗಿದೆ.ಇದು +V ಗೆ ಕಬ್ಬಿಣವನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಉತ್ಕರ್ಷಿಸಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಇದು ಕೆಲವೊಂದು ಬೆಂಬಲಯುತ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಗಳನ್ನು ಹೀಮ್ ಲಿಗಂಡ್ ನಿಂದ ಪಡೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಎಂಬ ಅರ್ಥವನ್ನು ಕೊಡುತ್ತದೆ. ನಂತರ ಈ ಹೀಮ್ ಅನ್ನು , ಪರಮಾಣು ಗುಚ್ಛ್ ದ ಧನ ಅಯಾನು(ರಾಡಿಕಲ್ ಕ್ಯಾಟಯಾನು) ವಾಗಿ ಚಿತ್ರಿಸಬೇಕಾಗುತ್ತದೆ(.+).

ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಆಕ್ಟಿವ್ ಸೈಟ್ (ಕ್ರಿಯಾಶೀಲ ಸ್ಥಾನ)ಅನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತಿದ್ದಂತೆ ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲ ಎಎಸೆನ್147 (147 ನೇ ಸ್ಥಾನದಲ್ಲಿ ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್) ಮತ್ತು ಎಚ್ ಐಎಸ್ 74 ನೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸಿ ,ಆಮ್ಲಜನಕದ ಪರಮಾಣುಗಳ ನಡುವೆ ಪ್ರೋಟಾನ್(ಜಲಜನಕದ ಅಯಾನು) ವಿನ ವರ್ಗಾವಣೆ ಉಂಟಾಗುವಂತೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಮುಕ್ತ ಆಮ್ಲಜನಕದ ಪರಮಾಣುಗಳ ಸಹಯೋಜಕವು ಹೊಸದಾಗಿ ರೂಪಗೊಂಡ ನೀರಿನ ಅಣುವನ್ನು ಬೇರ್ಪಡಿಸುತ್ತದೆ. ಅಲ್ಲದೇ Fe(IV)=O. Fe(IV)=O, Fe(III)-E ಯನ್ನು ಮತ್ತೇ ರೂಪಿಸಲು ಹಾಗು ನೀರು ಮತ್ತು ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸಲು ಎರಡನೆಯ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅಣುವಿನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸುತ್ತದೆ.^[೧೩] ಐದನೇ ಅಯಸ್ಸಿನ ಲಿಗಂಡ್ದಲ್ಲಿರುವ Tyr357 ನ ಫೆನೊಲೇಟ್ ಲಿಗಂಡ್ ನ ಇರುವಿಕೆಯಿಂದ ಅಯಸ್ಸಿನ ಕೇಂದ್ರದ ಕ್ರಿಯೆ ಬಹುಶಃ ಹೆಚ್ಚಾಗಬಹುದು. ಇದನ್ನು Fe(III) ಯಿಂದ Fe(IV) ಗೆ ಮಾಡಲಾಗುವ ಆಕ್ಸಿಡೀಕರಣದಲ್ಲಿ ನಿರ್ದೇಶಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಾ ಮಧ್ಯಂತರಗಳೊಡನೆ His74 ಮತ್ತು Asn147 ಗಳನ್ನು ಪರಸ್ಪರ ವರ್ತಿಸುವಂತೆ ಮಾಡುವ ಮೂಲಕವೂ ಕೂಡ ಕ್ರಿಯೆಯ ದಕ್ಷತೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಬಹುದು.^[೧೩] ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ಮಿಕೆಲಿಸ್-ಮೆನ್ಟೆನ್ ಸಮೀಕರಣದ ಮೂಲಕ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.^[೧೪]

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ, ಫಾರ್ಮ್ಯಾಲ್ಡಿಹೈಡ್, ಫಾರ್ಮಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಫೀನಾಲ್, ಮತ್ತು ಆಲ್ಕಹಾಲ್ ನಂತಹ ವಿಭಿನ್ನ ಜೀವಾಣುವಿಷಗಳನ್ನೂ ಕೂಡ ಉತ್ಕರ್ಷಿಸಬಲ್ಲದು. ಕೆಳಗೆ ಕೊಟ್ಟಿರುವ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಅನುಸರಿಸಿ ಇದನ್ನು ಮಾಡುವಾಗ ಇದು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ಬಳಸುತ್ತದೆ:

H₂O₂ + H₂R → 2H₂O + R

ಈ ಕ್ರಿಯೆಯ ಸ್ಪಷ್ಟವಾದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನ ಮತ್ತೆ ತಿಳಿಯುವುದಿಲ್ಲ.

ಯಾವುದೇ ಭಾರ ಲೋಹದ ಅಯಾನು (ತಾಮ್ರದ(II) ಸಲ್ಫೇಟ್ ನಲ್ಲಿರುವ ತಾಮ್ರದ ಧನ ಅಯಾನುವಿನಂತೆ) ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಮೇಲೆ ಪೈಪೋಟಿಯಿಲ್ಲದ ಪ್ರತಿಬಂಧಕ ದಂತೆ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ. ವಿಷಕಾರಿಯಾದ ಸೈನೈಡ್ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಸ್ಪರ್ಧಾತ್ಮಕ ಪ್ರತಿಬಂಧಕವಾಗಿದೆ. ಇದು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಹೀಮ್ಅನ್ನು ಪ್ರಬಲವಾಗಿ ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ. ಅಲ್ಲದೇ ಕಿಣ್ವಗಳ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ನಿಲ್ಲಿಸುತ್ತದೆ.

ಪೆರ್ ಆಕ್ಸಿಡೇಟೆಡ್ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಮಧ್ಯಂತರಗಳ ತ್ರಿವಿಮೀತಿಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡಾಟಾ ಬ್ಯಾಂಕ್ ನಲ್ಲಿ ದೊರೆಯುತ್ತವೆ. ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರಯೋಗಾಲಯಗಳಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯೆಯಾ ಪ್ರಮಾಣದ ಮೇಲೆ ಕಿಣ್ವಗಳ ಪ್ರಭಾವನ್ನು ತಿಳಿಯುವ ಸಾಧನವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಕೋಶಗಳ ಪಾತ್ರ

ಅನೇಕ ಸಹಜವಾದ ಚಯಾಪಚಯಿ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯ ಉತ್ಪನ್ನದಿಂದಾಗಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅಪಾಯಕಾರಿಯಾಗಿದೆ. ಅಪಾಯವನ್ನು ತಡೆಗಟ್ಟಲು ಇದು ಅತಿ ವೇಗವಾಗಿ ಇತರ ಕಡಿಮೆ ಅಪಾಯಕಾರಿ ವಸ್ತುವಾಗಿ ಬದಲಾಗಬೇಕಾಗುತ್ತದೆ. ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನ ವಿಭಜನೆ ಯನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಅನಿಲರೂಪದ ಆಮ್ಲಜನಕವಾಗಿ ಮತ್ತು ನೀರಿನ ಕಣಗಳಾಗಿ ಅತ್ಯಂತ ವೇಗವಾಗಿ ಉತ್ಕರ್ಷಿಸಲು ಕೋಶಗಳು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಬಳಸುತ್ತವೆ.^[೧೫]

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ನಿಜವಾದ ಜೀವವಿಜ್ಞಾನದ ಮಹತ್ವವನ್ನು ಯಾವಾಗಲೂ ಸರಳವಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ: ತಳಿವಿಜ್ಞಾನದ ಪ್ರಕಾರ ಕಡಿಮೆ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಗಳನ್ನು ನಿರ್ಮಿಸುವ ಇಲಿಗಳು ಪ್ರಕಟ ಲಕ್ಷಣದಂತೆ ಸರಿಯಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಕೆಲವೊಂದು ಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಆಧರಿಸಿ ಈ ಕಿಣ್ವ ಪ್ರಾಣಿಗಳಲ್ಲಿ ಅನಾವಶ್ಯಕವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಎಂಬುದನ್ನು ಇದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ.^[೧೬] ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಕೊರತೆಯ ವಿಧವಾಗಿರುವ ಟೈಪ್ II ಮಧುಮೇಹವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುವ ಸಂಭವವಿದೆ.^[೧೭]^[೧೮] ಕೆಲವು ಜನರು ಅತಿ ಕಡಿಮೆ ಪ್ರಮಾಣದ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು (ಆಕ್ಟಲೇಷಿಯ) ಹೊಂದಿದ್ದರೂ, ಇದು ಹೆಚ್ಚು ಕಾಯಿಲೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುವುದಿಲ್ಲ. ಸಹಜವಾದ ಸಸ್ತನಿಯ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿರುವ H₂O₂ ನ ಪ್ರಬಲವಾದ ಪ್ರಾಣಿಗಳು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಕ್ಕಿಂತ ಪೆರಾಕ್ಸಿರೆಡಾಕ್ಸಿನ್ ಗಳನ್ನು ಅನ್ನು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಉತ್ಪಾದಿಸುವ ಸಂಭವವಿರುತ್ತದೆ.^{[ಸೂಕ್ತ ಉಲ್ಲೇಖನ ಬೇಕು]}

ಮಾನವನ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ 37 °C ನಷ್ಟು ಹಿತಕರವಾದ ಉಷ್ಣಾಂಶದಲ್ಲಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ. ಇದು ಸರಿಸುಮಾರು ಮಾನವನ ದೇಹದ ಉಷ್ಣಾಂಶವಾಗಿದೆ.^[೫] ಇದಕ್ಕೆ ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ , ಹಿತಕರವಾದ 90 °C ನಷ್ಟು ಉಷ್ಣಾಂಶವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಹೈಪರ್ ಥರ್ಮೊಫಿಲ್ ಅರ್ಕೇಯ ಪೈರೊಬ್ಯಾಕ್ಯುಲಂ ಕ್ಯಾಲ್ದಿಫೊನ್ಟೀಸ್ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಬೇರ್ಪಡಿಸುತ್ತದೆ.^[೧೯]

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪೆರಾಕ್ಸಿಸಮ್ ಎಂದು ಕರೆಯುವ ಕೋಶಗಳ ಆರ್ಗೆನಲ್ ನಲ್ಲಿರುತ್ತವೆ.^[೨೦] ಸಸ್ಯಗಳ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಪೆರಾಕ್ಸಿಸಮ್ ಗಳು ಪೋಟೋರೆಸ್ಪಿರೇಷನ್ (ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಳ್ಳುವುದು ಮತ್ತು ಇಂಗಾಲದ ಡೈ ಆಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸುವುದು.) ಅಲ್ಲದೇ ಸಹಜೀವಿಯ ನೈಟ್ರೊಜನ್ ಸ್ಥಿರೀಕರಣ (ಡೈಆಟಾಮಿಕ್(ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ಎರಡು ಪರಮಾಣುಗಳಿರುವ) ನೈಟ್ರೋಜನ್ (N₂) ಅನ್ನು ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ನೈಟ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಾಗಿ ಒಡೆಯುವುದು)ದಲ್ಲಿ ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಕೋಶಗಳು ರೋಗಾಣುಗಳಿಂದ ಹಾನಿಗೊಳಗಾದಾಗ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ಪ್ರಬಲವಾದ ಆಂಟಿ ಮೈಕ್ರೊಬಿಯಲ್ (ಸೂಕ್ಷ್ಮ ಜೀವಿ ನಿರೋಧಕ)ಆಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮೈಕೊಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಂ ಟ್ಯುಬರ್ಕ್ಯುಲೋಸಿಸ್ (ಕ್ಷಯರೋಗ), ಲೀಜನಲ ನ್ಯುಮೋಫಿಲ , ಮತ್ತು ಕ್ಯಾಂಪಿಲೊಬ್ಯಾಕ್ಟರ್ ಜೆಜುನಿ ಯಂತಹ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಕ್ಕೆ ಧನಾತ್ಮಕವಾಗಿರುವ ರೋಗಾಣುಗಳು, ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ ಗಳನ್ನು ನಿಷ್ಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸಲು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಗಳನ್ನು ನಿರ್ಮಿಸುತ್ತವೆ. ಈ ಮೂಲಕ ಅವುಗಳು ಯಾವುದೇ ಹಾನಿಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡದೇ ಜೀವಿಯೊಳಗೆ ಬದಕಲು ಅವುಗಳಿಗೆ ಅವಕಾಶವನ್ನು ನೀಡಲಾಗುತ್ತದೆ.^[೨೧]

ಜೀವಿಗಳೊಳಗೆ ವಿತರಣೆ

ಚಿರಪರಿಚಿತವಿರುವ ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರಾಣಿಗಳು, ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಅಂಗದಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಬಳಸುತ್ತವೆ. ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ ಅತ್ಯಂತ ಹೆಚ್ಚು ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಬಾಂಬಿಗ ಜೀರುಂಡೆ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಬಳಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಜೀರುಂಡೆ ಎರಡು ಜೊತೆ ರಾಸಾಯನಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಈ ರಾಸಾಯನಿಕಗಳನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಅದರ ಎರಡು ಗ್ರಂಥಿಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಸಂಗ್ರಹಿಸಿ ಇಟ್ಟುಕೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಆ ಎರಡು ಗ್ರಂಥಿಗಳಲ್ಲಿ ದೊಡ್ಡದಾಗಿರುವ ಮತ್ತು ಸಂಗ್ರಹಿಸಿಟ್ಟುಕೊಂಡಿರುವ ಕೋಣೆ ಅಥವಾ ಕೋಶ ಹೈಡ್ರೊಕ್ವಿನೋನ್ ಗಳನ್ನು ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಚಿಕ್ಕ ಗ್ರಂಥಿಯು ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಕೋಣೆಯಾಗಿದ್ದು, ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಗಳನ್ನು ಮತ್ತು ಪೆರಾಕ್ಸಿಡೇಸ್ ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಜೀರುಂಡೆ, ಅಪಾಯಕರ ಹೊಗೆಯನ್ನು ಬಿಡಲು ಎರಡೂ ವಿಭಾಗಗಳಲ್ಲಿರುವ ವಸ್ತುವನ್ನು ಬೆರೆಸುತ್ತದೆ. ಹೀಗೆ ಬೆರೆಸುವ ಮೂಲಕ ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನಿಂದ ಬೇರ್ಪಡಿಸುತ್ತದೆ. ಆಮ್ಲಜನಕವು ಹೈಡ್ರೊಕ್ವಿನೋನ್ ಗಳನ್ನು ಆಕ್ಸಿಡೀಕರಿಸುತ್ತದೆ. ಅಲ್ಲದೇ ಪ್ರಚೋದಕವಾಗಿ(ನೋದಕ) ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ.^[೨೨] ಆಕ್ಸಿಡೀಕರಣದ ಕ್ರಿಯೆಯು ಅತ್ಯಂತ ಬಹಿರುಷ್ಣಕ (ΔH = −202.8 kJ/mol)ವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಇದು ಅತಿ ವೇಗವಾಗಿ ಕುದಿಯುವ ಬಿಂದುವಿನ ಮಿಶ್ರಣವನ್ನು ಬಿಸಿಮಾಡುತ್ತದೆ.^[೨೩]

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವು ಸಸ್ಯಗಳೊಳಗೂ ಸರ್ವತ್ರಕವಾಗಿದೆ. ಅಲ್ಲದೇ ಅನೇಕ ಶಿಲೀಂಧ್ರಗಳೂ ಕೂಡ ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸುವ ದೊಡ್ಡ ಉತ್ಪಾದಕಗಳಾಗಿವೆ.^[೨೪]

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಬಳಸದಂತಹ ಕೆಲವೇ ಕೆಲವು ಏರೋಬಿಕ್ ಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿ(ಆಕ್ಸಿಜನ್ ಇಲ್ಲದೇ ಬದುಕಲು ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲದ ಸೂಕ್ಷ್ಮ ಜೀವಿಗಳು)ಗಳನ್ನು ಈ ಕೆಳಗೆ ಹೆಸರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಸ್ಟ್ರೆಪ್ಟೊಕೊಕಸ್ ಜಾತಿಗಳು ಏರೋಬಿಕ್ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಕ್ಕೆ ಉದಾಹರಣೆಯಾಗಿವೆ. ಇವು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಕೆಲವೊಂದು ಆನೇರೋಬಿಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿಗಳು(ಆಮ್ಲಜನಕವಿಲ್ಲದೇ ಜೀವಿಸಬಲ್ಲ) ಕೂಡ ಬಳಸುತ್ತವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಮೆಥನೊಸಾರ್ಸಿನ ಬಾರ್ಕೆರಿ .^[೨೫]..

ಉಪಯೋಗಗಳು

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಆಹಾರ ಉದ್ಯಮದಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಚೀಸ್ ಅನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸುವ ಮೊದಲು ಹಾಲಿನಲ್ಲಿರುವ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆಯಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.^[೨೬] ಆಹಾರದ ಸುತ್ತುಕಾಗದಲ್ಲಿ ಬಳಸುವುದು ಇದರ ಮತ್ತೊಂದು ಬಳಕೆಯಾಗಿದೆ. ಇಲ್ಲಿ ಇದು ಆಹಾರಕ್ಕೆ ತುಕ್ಕು ಸೇರುವುದನ್ನು(ಹಾಳಾಗುವುದು) ತಡೆಗಟ್ಟುತ್ತದೆ.^[೨೭] ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಬಟ್ಟೆ ಉದ್ಯಮದಲ್ಲೂ ಕೂಡ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಬಟ್ಟೆಯಲ್ಲಿ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಇಲ್ಲವೆಂದು ಖಚಿತಪಡಿಸುವುದಕ್ಕಾಗಿ ಬಟ್ಟೆಯಿಂದ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಲು ಇದನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.^[೨೮]

ಕಾಂಟ್ಯಾಕ್ಟ್ ಲೆನ್ಸ್(ತಾಕುಮಸೂರ)ನ ಸ್ವಚ್ಛತೆಯಲ್ಲಿ ಇದನ್ನು ಸ್ವಲ್ಪ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮಸೂರವನ್ನು ಸ್ವಚ್ಛಗೊಳಿಸುವ ಕೆಲವೊಂದು ಉತ್ಪನ್ನಗಳು ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಡಿಸಿನ್ಫೆಕ್ಟ್ , ಇದು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಬಳಸುತ್ತದೆ; ಮತ್ತೊಮ್ಮೆ ಮಸೂರವನ್ನು ಬಳಸುವ ಮೊದಲು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಒಳಗೊಂಡ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆಯಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.^[೨೯] ಇತ್ತೀಚೆಗೆ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಸೌಂದರ್ಯಕ್ಕೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ಉದ್ಯಮಗಳಲ್ಲೂ ಕೂಡ ಬಳಸಲು ಪ್ರಾರಂಭಿಸಲಾಗಿದೆ. ಮುಖದ ಅನೇಕ ಚಿಕಿತ್ಸೆಗಳು ಹೊರಚರ್ಮ ದ ಮೇಲ್ಪದರದಲ್ಲಿ ಕೋಶಗಳ ಆಕ್ಸಿಜನೀಕರಣವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಲು ಮುಖದ ಮೇಲೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನೊಂದಿಗೆ ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸುತ್ತವೆ.

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಪರೀಕ್ಷೆ

ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಜಾತಿಗಳನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲು ಸೂಕ್ಷ್ಮ ಜೀವ ವಿಜ್ಞಾನಿಗಳು ಮೂಡುವ ಮೂರು ಪರೀಕ್ಷೆಗಳಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಪರೀಕ್ಷೆಯೂ ಕೂಡ ಒಂದು ಪ್ರಮುಖ ಪರೀಕ್ಷೆಯಾಗಿದೆ. ಬೇರ್ಪಡಿಸುವ ಪರೀಕ್ಷೆಯಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ಬಳಸಿ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಕಿಣ್ವದ ಇರುವಿಕೆಯನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದರೆ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕಕ್ಕೆ ಧನಾತ್ಮಕವಾಗಿರುವವು), ಸ್ವಲ್ಪ ಪ್ರಮಾಣದ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯವನ್ನು ಬೇರ್ಪಡಿಸಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಸೇರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಆಗ ಆಮ್ಲಜನಕದ ಗುಳ್ಳೆಗಳನ್ನು ಹೀರಿಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಸೂಕ್ಷ್ಮ ಜೀವ ವಿಜ್ಞಾನದಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಪರೀಕ್ಷೆ ಯನ್ನು ಪ್ರಯೋಗಾಲಯದಲ್ಲಿ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಜಾತಿಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ನ ಒಂದು ಹನಿಯನ್ನು ಸೂಕ್ಷ್ಮದರ್ಶಕದ ಚಿತ್ರಫಲಕದ ಮೇಲೆ ಹಾಕುವ ಮೂಲಕ ಪರೀಕ್ಷೆಯನ್ನು ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ. ಲೇಪಕ ಸಾಧನ(ಕೋಲು)ವನ್ನು ಬಳಸಿ ವಿಜ್ಞಾನಿಯು ಜೀವಿಗಳ ಗುಂಪನ್ನು ಮುಟ್ಟುತ್ತಾನೆ ಹಾಗು ನಂತರ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಹನಿಯ ಮೇಲೆ ಮಾದರಿಯನ್ನು(ಸ್ಯಾಂಪಲ್) ಲೇಪಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಗುಳ್ಳೆ ಬಂದರೆ ಅಥವಾ ಸಂಭವನೀಯ ಆಕಾರವನ್ನು ತೋರಿದರೆ, ಜೀವಿಯ ಜೈವಿಕ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ-ಧನಾತ್ಮಕ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಸ್ಟ್ಯಾಫಿಲೊಕೊಸ್ಸಿ^[೩೦] ಮತ್ತು ಮೈಕ್ರೊಕೋಸ್ಸಿ^[೩೧] ಗಳು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ-ಧನಾತ್ಮಕಗಳಾಗಿವೆ.
ಒಂದು ವೇಳೆ ಗುಳ್ಳೆ ಬರದಿದ್ದಲ್ಲಿ, ಆ ಜೀವಿಯ ಜೈವಿಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ-ಋಣಾತ್ಮಕ ವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಸ್ಟ್ರೆಪ್ಟೊಕೊಸ್ಸಿ^[೩೨] ಮತ್ತು ಎಂಟರೊಕೊಸ್ಸಿ ಗಳು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ-ಋಣಾತ್ಮಕವಾಗಿವೆ.

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಪರೀಕ್ಷೆಯೊಂದರಿಂದಲೇ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಜೀವಿಯನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗದಿದ್ದಾಗ ಇದನ್ನು ಪ್ರತಿಜೀವಕ ಪ್ರತಿರೋಧದಂತಹ ಇತರ ಪರೀಕ್ಷೆಗಳಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಇದು ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಜೀವಿಯನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಸಹಾಯಮಾಡುತ್ತದೆ. ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿರುವ ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕವು ಕೋಶಗಳ ಬೆಳವಣಿಗೆಯ ಸ್ಥಿತಿ ಮತ್ತು ಕೋಶಗಳನ್ನು ಬೆಳೆಸಲು ಬಳಸಿದ ಮಾಧ್ಯಮದ ಮೇಲೆ ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ.

ನೆರೆ ಕೂದಲು

ಇತ್ತೀಚಿನ ವೈಜ್ಞಾನಿಕ ಅಧ್ಯಯನಗಳ ಪ್ರಕಾರ, ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಕಡಿಮೆ ಪ್ರಮಾಣವು ಮಾನವನ ಕೂದಲು ನೆರೆಕೂದಲಾಗುವ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವಹಿಸಬಹುದು. ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ದೇಹದಿಂದ ಸಹಜವಾಗಿ ಉತ್ಪತ್ತಿಯಾಗುತ್ತದೆ; ಹಾಗು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಇದನ್ನು ವಿಭಜಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಮಟ್ಟ ಕಡಿಮೆ ಇದ್ದರೆ, ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ವಿಭಜನೆ ಮಾಡಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ. ಇದರಿಂದಾಗಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಾಕ್ಸೈಡ್ ಒಳಗಿನಿಂದಲೇ ಕೂದಲನ್ನು ಬಿಳಿಯಾಗಿಸುವಂತೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಈ ಆವಿಷ್ಕಾರವನ್ನು ಎಂದಾದರೂ ನೆರೆ ಕೂದಲಿಗಾಗಿ ಮಾಡುವ ನೆರೆ ಕೂದಲು(ಮುಪ್ಪಾಗುವದ ತಪ್ಪಿಸಲು) ಕಪ್ಪಾಗುವ ಚಿಕಿತ್ಸೆಯಲ್ಲಿ ಅಳವಡಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು, ಎಂದು ವಿಜ್ಞಾನಿಗಳು ನಂಬಿದ್ದಾರೆ.^[೩೩]^[೩೪]^[೩೫]

ರೋಗಶಾಸ್ತ್ರ

ಪೆರಾಕ್ಸಿಮಾಲ್ ಡಿಸ್ ಆರ್ಡರ್ (ಒಂದು ಜೀವಿಯಲ್ಲಿನ ಅನುವಂಶೀಯ ಆಕಾರ ಪಡೆಯುವಲ್ಲಿನ ವಿಫಲತೆ ಸಂಕೇತ)ಆಕ್ಟಲ್ಯಾಷಿಯ ಎಂಬ ರೋಗವು ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕದ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಕೊರತೆಯುಂಟಾದಾಗ ಬರುತ್ತದೆ.

ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆ

ಕ್ರಿಯಾವರ್ಧಕ ಎಬಿಎಲ್2^[೩೬] ಮತ್ತು ಎಬಿl ವಾಹಿನಿ ಯೊಂದಿಗೆ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ನಡೆಸುತ್ತದೆ.^[೩೬]

ಇದನ್ನೂ ಗಮನಿಸಿ

ಕಿಣ್ವ ಚಲನಶಾಸ್ತ್ರ
ಪೆರಾಕ್ಸಿಡೇಸೆಸ್
ಸೂಪರ್ ಆಕ್ಸೈಡ್ ಡಿಸ್ ಮ್ಯುಟೇಸ್

ಉಲ್ಲೇಖಗಳು

↑ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Goodsell DS (2004-09-01). "Catalase". Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Archived from the original on 2020-10-01. Retrieved 2007-02-11.
↑ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H₂O₂: H₂O₂ Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text. Retrieved 2007-02-11.{{cite web}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Maehly A, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods Biochem Anal. 1: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. PMID 13193536.
↑ ^೫.೦ ^೫.೧ Aebi H (1984). "Catalase in vitro". Meth. Enzymol. 105: 121–6. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. PMID 6727660.
↑ "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. Retrieved 2009-05-26. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE". bucknell.edu. Archived from the original on 2000-06-12. Retrieved 2007-02-11.{{cite web}}: CS1 maint: bot: original URL status unknown (link) CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Loew O (1900). "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science (journal). 11 (279): 701–702. doi:10.1126/science.11.279.701. PMID 17751716. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
↑ Sumner JB, Dounce AL (1937). "Crystalline catalase". Science (journal). 85 (2206): 366–367. doi:10.1126/science.85.2206.366. PMID 17776781. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
↑ Sumner JB, Gralén N (1938). "The molecular weight of crystalline catalase". Science (journal). 87 (2256): 284. doi:10.1126/science.87.2256.284. PMID 17831682. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
↑ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (1969). "The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report". Arch. Biochem. Biophys. 131 (2): 653–5. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID 4892021. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (1981). "Structure of beef liver catalase". J. Mol. Biol. 152 (2): 465–99. doi:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID 7328661. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ ^೧೩.೦ ^೧೩.೧ ^೧೩.೨ ^೧೩.೩ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Proposed Mechanism of Catalase". Catalase: H₂O₂: H₂O₂ Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Retrieved 2007-02-11.{{cite web}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Maass E (1998-07-19). "How does the concentration of hydrogen peroxide affect the reaction". MadSci Network. Retrieved 009-03-02. {{cite web}}: Check date values in: |accessdate= (help); Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ Gaetani G, Ferraris A, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman H (1996). "Predominant role of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes". Blood. 87 (4): 1595–9. PMID 8608252.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho D (2004). "Mice Lacking Catalase Develop Normally but Show Differential Sensitivity to Oxidant Tissue Injury". J Biol Chem. 279 (31): 32804–812. doi:10.1074/jbc.M404800200. PMID 15178682.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ László Góth, Ágota Lenkey, William N. Bigler (2001). "Blood Catalase Deficiency and Diabetes in Hungary". Diabetes Care. 24 (10): 1839–1840. doi:10.2337/diacare.24.10.1839. PMID 11574451.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ László Góth (2008). "Catalase Deficiency and Type 2 Diabetes". Diabetes Care. 24 (10): e93. doi:10.2337/dc08-1607. PMID 19033415.
↑ Amo T, Atomi H, Imanaka T (2002). "Unique presence of a manganese catalase in a hyperthermophilic archaeon, Pyrobaculum calidifontis VA1". J. Bacteriol. 184 (12): 3305–12. doi:10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111. PMID 12029047. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Peroxisomes". Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. {{cite book}}: Unknown parameter |chapterurl= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (2003). "A major catalase (KatB) that is required for resistance to H₂O₂ and phagocyte-mediated killing in Edwardsiella tarda". Microbiology (Reading, Engl.). 149 (Pt 9): 2635–44. doi:10.1099/mic.0.26478-0. PMID 12949187. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Eisner T, Aneshansley DJ (1999). "Spray aiming in the bombardier beetle: photographic evidence". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (17): 9705–9. doi:10.1073/pnas.96.17.9705. PMC 22274. PMID 10449758. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
↑ Beheshti N, McIntosh AC (2006). "ಆರ್ಕೈವ್ ನಕಲು" (PDF). Int. Journal of Design & Nature. 1 (1): 1–9. Archived from the original (PDF) on 2011-07-26. Retrieved 2010-09-21.
↑ Isobe K, Inoue N, Takamatsu Y, Kamada K, Wakao N (2006). "Production of catalase by fungi growing at low pH and high temperature". J. Biosci. Bioeng. 101 (1): 73–6. doi:10.1263/jbb.101.73. PMID 16503295. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (2006). "The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri". Microbiology (Reading, Engl.). 152 (Pt 6): 1671–7. doi:10.1099/mic.0.28542-0. PMID 16735730. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ "Catalase". Worthington Enzyme Manual. Worthington Biochemical Corporation. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ Hengge A (1999-03-16). "Re: how is catalase used in industry?". General Biology. MadSci Network. Archived from the original on 2019-09-07. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ "textile industry". Case study 228. International Cleaner Production Information Clearinghouse. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ US patent 5521091, Cook JN, Worsley JL, "Compositions and method for destroying hydrogen peroxide on contact lens", issued 1996-05-28
↑ Rollins DM (2000-08-01). "Bacterial Pathogen List". BSCI 424 Pathogenic Microbiology. University of Maryland. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ Johnson M. "Catalase Production". Biochemical Tests. Mesa Community College. Archived from the original on 2008-12-11. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ Fox A. "Streptococcus pneumoniae and Staphylococci". University of South Carolina. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, Hasse S, Thornton MJ, Shalbaf M, Paus R, Schallreuter KU (2009). "Senile hair graying: H₂O₂-mediated oxidative stress affects human hair color by blunting methionine sulfoxide repair". FASEB J. 23 (7): 2065–75. doi:10.1096/fj.08-125435. PMID 19237503. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
↑ Hitti M (2009-02-25). "Why Hair Goes Gray". Health News. WebMD. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ "Why Hair Turns Gray Is No Longer A Gray Area: Our Hair Bleaches Itself As We Grow Older". Science News. ScienceDaily. 2009-02-24. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
↑ ^೩೬.೦ ^೩೬.೧ Cao, Cheng (2003). "Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response". J. Biol. Chem. United States. 278 (32): 29667–75. doi:10.1074/jbc.M301292200. ISSN 0021-9258. PMID 12777400. {{cite journal}}: Check date values in: |year= (help); Cite has empty unknown parameters: |laydate=, |laysummary=, and |laysource= (help); Unknown parameter |coauthors= ignored (|author= suggested) (help); Unknown parameter |month= ignored (help)

ಬಾಹ್ಯ ಕೊಂಡಿಗಳು

"GenAge entry for CAT (Homo sapiens)". Human Ageing Genomic Resources. Retrieved 2009-03-05. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
"Catalase". MadSci FAQ. madsci.org. Archived from the original on 2009-03-09. Retrieved 2009-03-05. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
"Catalase and oxidase test video". Regnvm Prokaryotae. Retrieved 2009-03-05. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
"EC 1.11.1.6 - catalase". Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System. Retrieved 2009-03-05. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
"PeroxiBase - The peroxidase database". Swiss Institute of Bioinformatics. Archived from the original on 2008-10-13. Retrieved 2009-03-05. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
"Catalase Procedure". MicrobeID.com. Archived from the original on 2010-10-02. Retrieved 2009-04-22. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

ಟೆಂಪ್ಲೇಟು:Peroxisomal metabolism enzymes

[pmid14745498-1] Chelikani P, Fita I, Loewen PC (2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[2] Goodsell DS (2004-09-01). "Catalase". Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Archived from the original on 2020-10-01. Retrieved 2007-02-11.

[Boon_a-3] Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H₂O₂: H₂O₂ Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text. Retrieved 2007-02-11.{{cite web}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[Maehly_1954-4] Maehly A, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods Biochem Anal. 1: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. PMID 13193536.

[pmid6727660-5] ೫.೦ ^೫.೧ Aebi H (1984). "Catalase in vitro". Meth. Enzymol. 105: 121–6. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. PMID 6727660.

[urlEC_1.11.1.6_-_catalase-6] "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. Retrieved 2009-05-26. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[Bucknell-7] Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE". bucknell.edu. Archived from the original on 2000-06-12. Retrieved 2007-02-11.{{cite web}}: CS1 maint: bot: original URL status unknown (link) CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[pmid17751716-8] Loew O (1900). "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science (journal). 11 (279): 701–702. doi:10.1126/science.11.279.701. PMID 17751716. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)

[pmid17776781-9] Sumner JB, Dounce AL (1937). "Crystalline catalase". Science (journal). 85 (2206): 366–367. doi:10.1126/science.85.2206.366. PMID 17776781. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)

[pmid17831682-10] Sumner JB, Gralén N (1938). "The molecular weight of crystalline catalase". Science (journal). 87 (2256): 284. doi:10.1126/science.87.2256.284. PMID 17831682. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)

[pmid4892021-11] Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (1969). "The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report". Arch. Biochem. Biophys. 131 (2): 653–5. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID 4892021. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[pmid7328661-12] Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (1981). "Structure of beef liver catalase". J. Mol. Biol. 152 (2): 465–99. doi:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID 7328661. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[Boon_b-13] ೧೩.೦ ^೧೩.೧ ^೧೩.೨ ^೧೩.೩ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Proposed Mechanism of Catalase". Catalase: H₂O₂: H₂O₂ Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Retrieved 2007-02-11.{{cite web}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[urlRe:_How_does_the_concentration_of_hydrogen_peroxide_affect_the_reaction...-14] Maass E (1998-07-19). "How does the concentration of hydrogen peroxide affect the reaction". MadSci Network. Retrieved 009-03-02. {{cite web}}: Check date values in: |accessdate= (help); Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[Gaetani_1996-15] Gaetani G, Ferraris A, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman H (1996). "Predominant role of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes". Blood. 87 (4): 1595–9. PMID 8608252.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[Ho_2004-16] Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho D (2004). "Mice Lacking Catalase Develop Normally but Show Differential Sensitivity to Oxidant Tissue Injury". J Biol Chem. 279 (31): 32804–812. doi:10.1074/jbc.M404800200. PMID 15178682.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[Goth_2001-17] László Góth, Ágota Lenkey, William N. Bigler (2001). "Blood Catalase Deficiency and Diabetes in Hungary". Diabetes Care. 24 (10): 1839–1840. doi:10.2337/diacare.24.10.1839. PMID 11574451.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[Goth_2008-18] László Góth (2008). "Catalase Deficiency and Type 2 Diabetes". Diabetes Care. 24 (10): e93. doi:10.2337/dc08-1607. PMID 19033415.

[pmid12029047-19] Amo T, Atomi H, Imanaka T (2002). "Unique presence of a manganese catalase in a hyperthermophilic archaeon, Pyrobaculum calidifontis VA1". J. Bacteriol. 184 (12): 3305–12. doi:10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111. PMID 12029047. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[MBOC-20] Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Peroxisomes". Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. {{cite book}}: Unknown parameter |chapterurl= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[pmid12949187-21] Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (2003). "A major catalase (KatB) that is required for resistance to H₂O₂ and phagocyte-mediated killing in Edwardsiella tarda". Microbiology (Reading, Engl.). 149 (Pt 9): 2635–44. doi:10.1099/mic.0.26478-0. PMID 12949187. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[pmid10449758-22] Eisner T, Aneshansley DJ (1999). "Spray aiming in the bombardier beetle: photographic evidence". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (17): 9705–9. doi:10.1073/pnas.96.17.9705. PMC 22274. PMID 10449758. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)

[Beheshti_2006-23] Beheshti N, McIntosh AC (2006). "ಆರ್ಕೈವ್ ನಕಲು" (PDF). Int. Journal of Design & Nature. 1 (1): 1–9. Archived from the original (PDF) on 2011-07-26. Retrieved 2010-09-21.

[pmid16503295-24] Isobe K, Inoue N, Takamatsu Y, Kamada K, Wakao N (2006). "Production of catalase by fungi growing at low pH and high temperature". J. Biosci. Bioeng. 101 (1): 73–6. doi:10.1263/jbb.101.73. PMID 16503295. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[pmid16735730-25] Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (2006). "The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri". Microbiology (Reading, Engl.). 152 (Pt 6): 1671–7. doi:10.1099/mic.0.28542-0. PMID 16735730. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[urlCatalase_-_Worthington_Enzyme_Manual-26] "Catalase". Worthington Enzyme Manual. Worthington Biochemical Corporation. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[urlRe:_how_is_catalase_used_in_industry?-27] Hengge A (1999-03-16). "Re: how is catalase used in industry?". General Biology. MadSci Network. Archived from the original on 2019-09-07. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[urltextile_industry-28] "textile industry". Case study 228. International Cleaner Production Information Clearinghouse. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[29] US patent 5521091, Cook JN, Worsley JL, "Compositions and method for destroying hydrogen peroxide on contact lens", issued 1996-05-28

[urlBSCI_424_Pathogenic_Microbiology_--_Bacterial_Pathogen_List-30] Rollins DM (2000-08-01). "Bacterial Pathogen List". BSCI 424 Pathogenic Microbiology. University of Maryland. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[urlBiochemical_Tests-31] Johnson M. "Catalase Production". Biochemical Tests. Mesa Community College. Archived from the original on 2008-12-11. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[urlStreptococcus_pneumoniae_and_Staphylococci-32] Fox A. "Streptococcus pneumoniae and Staphylococci". University of South Carolina. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[pmid19237503-33] Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, Hasse S, Thornton MJ, Shalbaf M, Paus R, Schallreuter KU (2009). "Senile hair graying: H₂O₂-mediated oxidative stress affects human hair color by blunting methionine sulfoxide repair". FASEB J. 23 (7): 2065–75. doi:10.1096/fj.08-125435. PMID 19237503. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[urlWhy_Hair_Goes_Gray-34] Hitti M (2009-02-25). "Why Hair Goes Gray". Health News. WebMD. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[ScienceDaily_Grey_Hair-35] "Why Hair Turns Gray Is No Longer A Gray Area: Our Hair Bleaches Itself As We Grow Older". Science News. ScienceDaily. 2009-02-24. Retrieved 2009-03-01. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)

[pmid12777400-36] ೩೬.೦ ^೩೬.೧ Cao, Cheng (2003). "Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response". J. Biol. Chem. United States. 278 (32): 29667–75. doi:10.1074/jbc.M301292200. ISSN 0021-9258. PMID 12777400. {{cite journal}}: Check date values in: |year= (help); Cite has empty unknown parameters: |laydate=, |laysummary=, and |laysource= (help); Unknown parameter |coauthors= ignored (|author= suggested) (help); Unknown parameter |month= ignored (help)

[೧]

[೨]

[೩]

[೪]

[೫]

[೬]

[೭]

[೮]

[೯]

[೧೦]

[೧೧]

[೧೨]

[೧೩]

[೧೪]

[೧೫]

[೧೬]

[೧೭]

[೧೮]

[೧೯]

[೨೦]

[೨೧]

[೨೨]

[೨೩]

[೨೪]

[೨೫]

[೨೬]

[೨೭]

[೨೮]

[೨೯]

[೩೦]

[೩೧]

[೩೨]

[೩೩]

[೩೪]

[೩೫]

[೩೬]