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Alfa-queratina

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La alfa-queratina (α-queratina, queratina alfa o queratina-α) es un tipo de queratina. Esta proteína es el principal componente de los pelos, cuernos, uñas y la capa epidérmica de la piel de muchos animales, especialmente mamíferos. Estructuralmente es una proteína fibrosa, esto es, que sus aminoácidos forman una estructura secundaria repetida. La estructura secundaria de la α-queratina es muy parecida a la de las típicas proteínas en hélice alfa y forma una hélice superenrollada.[1]​ Debido a su estructura tan firmemente enrollada, puede funcionar como uno de los materiales biológicos más fuertes y tiene diversos usos en los mamíferos, como garras en los predadores o pelos para abrigarse. Se sintetiza mediante biosíntesis proteica, utilizando transcripción y traducción genética, pero cuando la célula madura y está llena de queratina-α, muere, creando una sólida unidad no vascularizada de tejido queratinizado.[2]​

Estructura

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Enlaces disulfuro entre dos hélices alfa de queratina.

La alfa queratina es una cadena polipeptídica rica en alanina, leucina, arginina y cisteína, que forma una hélice alfa dextrógira.[3]​[4]​ Dos de estas cadenas polipeptídicas se enrollan entre sí formando una estructura helicoidal levógira llamada hélice superenrollada; estos dímeros de hélices superenrolladas, de aproximadamente 45 nm de longitud, están unidos por medio de Enlaces disulfuro, utilizando los numerosos aminoácidos de cisteína que se encuentran en las alfa-queratinas.[2]​ Entonces los dímeros se alinean y sus extremos C-terminal se enlazan con los extremos N-terminal de otros dímeros y dos de estas nuevas cadenas se unen en sentido longitudinal, siempre por medio de enlaces disulfuro, para formar un protofilamento.[5]​ Dos protofilamentos se juntan para formar una protofibrilla y cuatro protofibrillas se polimerizan para formar los filamentos intermedios, que son la subunidad básica de las queratinas alfa. Estos filamentos intermedios pueden condensarse en una formación en hélice superenrollada de unos 7 nm de diámetro, y puede ser de tipo I, ácida, o de tipo II, básica. Finalmente, los filamentos intermedios están insertados en una matriz de queratina que o bien tiene un alto contenido de residuos de cisteína o bien de glicina, tirosina y fenilalanina. Los diferentes tipos, alineamientos y matrices de estos filamentos intermedios explican la gran variedad de estructuras de queratina alfa, cada una con distintas propiedades, que se encuentran en los mamíferos.[6]​

Bioquímica

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Síntesis

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Síntesis de alfa-queratina. La queratina se muestra en rojo en cada paso del diagrama.

La síntesis de la α-queratina empieza cerca de los puntos de adhesiones focales en la membrana celular. Allí, los precursores de los filamentos de queratina pasan por un proceso conocido como nucleación, en el que los precursores de los dímeros y filamentos se estiran, fusionan y agrupan.[2]​ A medida que se produce esta síntesis, los precursores de los filamentos de queratina son transportados por las fibras de actina de la célula hacia el núcleo, donde los filamentos intermedios de alfa-queratina se juntan y forman redes de estructuras diferentes según el uso que van a tener las células de queratina a medida que simultáneamente se degrada su núcleo.[7]​ Sin embargo, si es preciso, en lugar de continuar creciendo, los complejos de queratina se desensamblan formando precursores de queratina no filamentosos que pueden difundir por el citoplasma de la célula. Estos filamentos de queratina podrán usarse en futuras síntesis, reorganizar la estructura final o crear un complejo de queratina diferente. Cuando la célula se llenó con la queratina correcta y estructurada debidamente, experimenta una estabilización de la queratina y muere, una forma de muerte celular programada. Esto tiene como resultado una célula queratinizada no vascular completamente madura.[8]​ Estas células de alfa-queratina completamente maduras, o células cornificadas, son el principal componente del pelo, la capa externa de las uñas y cuernos y la capa epidérmica de la piel.[9]​

Propiedades

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La propiedad de mayor importancia biológica de la alfa-queratina es su estabilidad estructural. Cuando están sometidas a una tensión mecánica, las estructuras de α-queratina pueden mantener su forma y proteger lo que rodean.[10]​ Bajo una tensión alta, la alfa-queratina puede incluso cambiar a beta-queratina, una formación de queratina aún más fuerte que tiene una estructura secundaria de lámina beta plegada.[11]​ Los tejidos de alfa-queratina también muestran signos de viscoelasticidad, lo que les permite estirarse y absorber impactos hasta un cierto grado, aunque también pueden acabar fracturándose. Su resistencia también se ve afectada por el contenido de agua en la matriz de los filamentos intermedios; un mayor contenido de agua disminuye la resistencia y la rigidez de las células de queratina debido a su efecto sobre los puentes de hidrógeno en la red de la alfa-queratina.[2]​

Caracterización

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Tipo I y tipo II

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Las proteínas alfa-queratinas pueden ser de dos tipos: tipo I o tipo II. Hay 54 genes de queratina en los humanos, 28 de los cuales codifican el tipo I y 26 el tipo II.[12]​ Las proteínas de tipo I son ácidas, esto es, que contienen más aminoácidos ácidos, como el ácido aspártico, mientras que las del tipo II son básicas, o sea que contienen más aminoácidos básicos, como la lisina.[13]​ Esta diferenciación es especialmente importante en las alfa-queratinas porque en la síntesis de sus dímeros subunidades, la hélice superenrollada, una de las proteínas enrolladas que lo forman debe ser de tipo I, mientras que a otra debe ser de tipo II.[2]​ Incluso dentro de los tipos I y II, hay queratinas ácidas y básicas que son especialmente complementarias entre sí en cada organismo. Por ejemplo, en la piel humana, la queratina 5, una alfa-queratina tipo II, se empareja principalmente con la queratina 14, que es del tipo I, para formar el complejo de alfa-queratina de las células de la epidermis de la piel.[14]​

Dura y blanda

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Las alfa-queratinas duras, como las que forman las uñas, tienen un mayor contenido en cisteína en su estructura primaria. Esto causa un incremento de enlaces disulfuro que pueden estabilizar la estructura de la queratina, permitiéndoles resistir una fuerza elevada antes de fracturarse. Por otra parte, las alfa-queratinas blandas, como las que se encuentran en la piel, contienen una cantidad comparativamente pequeña de enlaces disulfuro, lo que hace su estructura más flexible.[1]​

Referencias

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  1. ↑ a b Voet, Judith G.; Pratt, Charlotte W. Fundamentals of biochemistry: life at the molecular level. ISBN 9781118918401. OCLC 910538334. 
  2. ↑ a b c d e Wang, Bin; Yang, Wen; McKittrick, Joanna; Meyers, Marc André (2016). «Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration». Progress in Materials Science 76: 229-318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001. 
  3. ↑ Burkhard, Peter; Stetefeld, Jörg; Strelkov, Sergei V. «Coiled coils: a highly versatile protein folding motif». Trends in Cell Biology 11 (2): 82-88. doi:10.1016/s0962-8924(00)01898-5. 
  4. ↑ Pace, C. N.; Scholtz, J. M. (1998). «A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins». Biophysical Journal 75 (1): 422-427. ISSN 0006-3495. PMC 1299714. PMID 9649402. 
  5. ↑ Steinert, Peter M.; Steven, Alasdair C.; Roop, Dennis R. «The molecular biology of intermediate filaments». Cell 42 (2): 411-419. doi:10.1016/0092-8674(85)90098-4. 
  6. ↑ McKittrick, J.; Chen, P.-Y.; Bodde, S. G.; Yang, W.; Novitskaya, E. E.; Meyers, M. A. (2012). «The Structure, Functions, and Mechanical Properties of Keratin». The Journal of The Minerals, Metals & Materials Society 64 (4): 449-468. ISSN 1047-4838. doi:10.1007/s11837-012-0302-8. 
  7. ↑ Windoffer, Reinhard; Beil, Michael; Magin, Thomas M.; Leube, Rudolf E. (2011). «Cytoskeleton in motion: the dynamics of keratin intermediate filaments in epithelia». The Journal of Cell Biology 194 (5): 669-678. ISSN 0021-9525. PMC 3171125. PMID 21893596. doi:10.1083/jcb.201008095. 
  8. ↑ Kölsch, Anne; Windoffer, Reinhard; Würflinger, Thomas; Aach, Til; Leube, Rudolf E. (2010). «The keratin-filament cycle of assembly and disassembly». Journal of Cell Science 123 (13): 2266-2272. ISSN 0021-9533. PMID 20554896. doi:10.1242/jcs.068080. 
  9. ↑ Eckhart, L.; Lippens, S.; Tschachler, E.; Declercq, W. (2013). «Cell death by cornification». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1833 (12): 3471-3480. doi:10.1016/j.bbamcr.2013.06.010. 
  10. ↑ Pan, X.; Hobbs, R. P.; Coulombe, P. A. (2013). «The expanding significance of keratin intermediate filaments in normal and diseased epithelia». Current Opinion in Cell Biology 25 (1): 47-56. PMC 3578078. PMID 23270662. doi:10.1016/j.ceb.2012.10.018. 
  11. ↑ Kreplak, L.; Doucet, J.; Dumas, P.; Briki, F. (2004). «New Aspects of the α-Helix to β-Sheet Transition in Stretched Hard α-Keratin Fibers». Biophysical Journal 87 (1): 640-647. PMC 1304386. PMID 15240497. doi:10.1529/biophysj.103.036749. 
  12. ↑ Moll, R.; Divo, M.; Langbein, L. (2017). «The human keratins: biology and pathology». Histochemistry and Cell Biology 129 (6): 705-733. ISSN 0948-6143. PMC 2386534. PMID 18461349. doi:10.1007/s00418-008-0435-6. 
  13. ↑ Strnad, P.; Usachov, V.; Debes, C.; Gräter, F.; Parry, D. A. D.; Omary, M. B. (2011). «Unique amino acid signatures that are evolutionarily conserved distinguish simple-type, epidermal and hair keratins». Journal of Cell Science 124 (24): 4221-4232. ISSN 0021-9533. PMC 3258107. PMID 22215855. doi:10.1242/jcs.089516. 
  14. ↑ Lee, Chang-Hun; Coulombe, Pierre A. (2009). «Self-organization of keratin intermediate filaments into cross-linked networks». The Journal of Cell Biology 186 (3): 409-421. ISSN 0021-9525. PMC 2728393. PMID 19651890. doi:10.1083/jcb.200810196. 
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