Izoenzymy

Izoenzymy (izozymy) – homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję chemiczną, ale różnią się sekwencją aminokwasową. Zazwyczaj wykazują odrębne właściwości kinetyczne, takie jak wartości K_m i V_max oraz inne właściwości regulacyjne. Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebie na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.

5 izoenzymów LDH

Przykładem izoenzymu może być dehydrogenaza mleczanowa (LDH), enzym uczestniczący w beztlenowym metabolizmie glukozy i syntezie glukozy. W organizmie człowieka istnieją dwa izozymowe łańcuchy polipeptydowe tego enzymu: izozym H, ulegający silnej ekspresji w sercu i izozym M, występujący w mięśniach szkieletowych. Ich sekwencja aminokwasowa jest identyczna w 75%. Funkcjonalny enzym jest tetramerem i zawiera różne kombinacje wspomnianych podjednostek. Izozym H₄, występujący w sercu wykazuje większe powinowactwo względem substratu niż izozym M₄. Te dwa izozymy różni również cecha, iż duże stężenie pirogronianu allosterycznie hamuje izozym H₄, ale nie izozym M₄. Inne połączenie takie jak H₃M, mają właściwości pośrednie, zależne od proporcji między dwoma typami łańcuchów.

Bibliografia

• Strategie regulacyjne: enzymy i hemoglobina. W: Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 261-294. ISBN 978-83-01-14379-4.