EP300

EP300
	; Estructura de la proteína EP300. Extraído de la ficha de PDB 1f81
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1L3E , 1P4Q , 2K8F , 2MH0 , 2MZD , 3BIY , 3I3J , 3IO2 , 3P57 , 3T92 , 4BHW , 4PZR , 4PZS , 5BT3
Identificadores
Identificadores; externos	OMIM: 602700 ; MGI: 1276116 ; HomoloGene: 1094 ; EBI: EP300; GeneCards: Gen EP300; UniProt: EP300;
Función molecular	• Unión a proteínas; • Unión a factores de transcripción; • Actividad co-regulador transcripcional; • Unión a iones metálicos; • Actividad acetiltransferasa; • Actividad transferasa; • Unión a catenina beta; • Unión a pre-ARNm intrónico; • Unión a iones de Zinc; • Unión a cromatina; • Unión a ADN dañado; • Unión a ADN; • Actividad reguladora de transcripción específica de ARN polimerasa II; • Unión a p53; • Unión a receptor nuclear de andrógenos; • Actividad histona acetiltransferasa; • Actividad lisina N-acetiltransferasa con acetilfosfato como donante; • Actividad péptido N-acetiltransferasa; • Actividad péptido lisina N-acetiltransferasa; • Actividad proteína propioniltransferasa; • Actividad a proteínas de la familia STAT; • Actividad péptido butiriltransferasa; • Actividad histona crotoniltransferasa; • Actividad histona crotoniltransferasa; • Actividad histona butiriltransferasa; • Unión a regiones de ADN reguladas por ARN polimerasa II;
Componente celular	• Núcleo; • Complejo histona acetiltransferasa; • Complejo regulador de la transcripción; • Nucleoplasma; • Citoplasma; • Citosol; • Cromosoma;
Proceso biológico	• Somitogénesis; • Procesos biológicos rítmicos; • Transcripción por ARN polimerasa II; • Acetilación de histona H2B; • Morfogénesis de órganos animales; • Ciclo celular; • Diferenciación de linfocitos B; • Apoptosis; • Regulación de transcripción dependiente de ADN; • Desarrollo de pulmones; • Acetilación de extremos N-terminal de lisina de péptidos; • Formación de plaquetas; • Vías de señalización estimuladas por la unión de lectina tipo C a su receptor; • Transcripción dependiente de ADN; • Regulación positiva de la transcripción dependiente de ADN; • Desarrollo del corazón; • Regulación de la transcripción mediada por ARN polimerasa II en respuesta a hipoxia; • Procesos virales; • Acetilación de proteínas; • Vía de señalización del receptor Notch; • Respuesta celular a luz UV; • Estabilización de proteínas; • Regulación positiva de factores de transcripción; • Regulación negativa de transcripción mediada por ARN polimerasa II; • Desarrollo de sistema nervioso; • Regulación de autofagia; • Regulación de vía de señalización del receptor de andrógenos; • Regulación positiva de unión a proteínas; • Regulación positiva de transcripción mediada por ARN polimerasa II de respuesta de proteínas desplegadas; • Diferenciación de adipocitos; • Regulación positiva de transcripción viral por el huésped; • Desarrollo de megacariocitos; • Vías de señalización de apoptosis en respuesta a daño en el ADN mediadas por p53; • Acetilación de aminoácidos internos de proteínas; • Regulación del ciclo celular; • Regulación de deacetilación de la tubulina; • Regulación positiva de la expresión génica; • Acetilación de histona H4; • Regulación de respuesta celular al calor; • Reparación de escisión de nucleótidos durante la transcripción; • Desarrollo de tejido muscular esquelético; • Regulación positiva de producción de interferón tipo I; • Respuesta a estrógeno; • Respuesta a hipoxia; • Regulación de transducción de señales mediada por p53; • Acetilación lisina interna de proteínas; • Ensamblaje de complejo catenina beta - TCF; • Respuesta a daño en ADN, transducción de señales mediadas por p53 de paralización del ciclo celular; • Diferenciación de células espumosas derivadas de macrófagos; • Ritmos circadianos; • Desubiquitinización de proteínas; • Regulación positiva de la expresión génica mediada por ARN polimerasa II; • Desestabilización de proteínas; • Regulación de la diferenciación de megacariocitos; • Acetilación de histonas; • Remodelación de la cromatina ligada al inicio de la transcripción; • Propionilación de lisina; • Crotonilación de lisina; • Butirilación de lisina;
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
2033	328572
Véase HS	Véase MM
Q09472	B2RWS6
NM_001429	NM_177821
NP_001420	NP_808489
Cr. 22:; 41.09 – 41.18 Mb	Cr. 15:; 81.47 – 81.54 Mb
[1] ;	[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La histona acetiltransferasa p300, también conocida como p300 HAT, proteína p300 asociada a E1A (siendo E1A = región temprana 1A de adenovirus), EP300 o solo p300, es una enzima que, en humanos, es codificada por el gen EP300.^[1] Esta proteína funciona como histona acetiltransferasa, regulando la transcripción genética vía remodelación de la cromatina al permitir el desempaquetamiento de las histonas y el ADN. Cumple un rol fundamental en la regulación del crecimiento y división celular, promoviendo la maduración celular, asumiendo funciones especializadas (diferenciación) y previniendo el crecimiento de tumores cancerígenos. La proteína p300 parece ser crítica para el desarrollo normal antes y después del nacimiento.

El gen EP300 se localiza en el brazo largo (q) del cromosoma 22 humano, en la posición 13.2. Este gen codifica para la proteína coactivadora transcripcional p300 asociada a E1A. EP300 está estrechamente relacionada con otro gen, el cual codifica para la proteína de unión a CREB, y que se encuentra en el cromosoma 16 humano.

Función

p300 HAT funciona como una histona acetiltransferasa,^[2] regulando la transcripción mediante la remodelación de la cromatina, siendo importante en procesos como la proliferación y diferenciación celular. Media la regulación del gen cAMP al unirse de manera específica a la proteína CRB fosforilada.

p300 HAT contiene un bromodominio que participa en la señalización de IL6.^[3] ^: 3.1

Este gen también se ha identificado como coactivador de HIF1A (Factor 1 alfa inducible por hipoxia), cumpliendo un papel en la estimulación de genes inducibles por hipoxia, tales como VEGF.^[4]

Mecanismo

La proteína p300 lleva a cabo su función al activar la transcripción mediante la unión a factores de transcripción, y otros factores de la maquinaría transcripcional. Basándose en esto, se denomina a p300 como un coactivador transcripcional. Las interacciones entre p300 y los factores de transcripción están mediadas por uno o más dominios de p300: dominio de interacción con receptor nuclear (RID), dominio KIX (interacción con CREB y MYB), regiones cisteína/histidina (TAZ1/CH1 y TAZ2/CH3) y el dominio de unión de respuesta a interferón (IBiD). Cada uno de los últimos cuatro dominios de p300, KIX, TAZ1, YAZ2 e IBiD, se unen estrechamente a secuencias abarcando ambos dominios de transactivación 9aaTAD del factor p53.^[5]

Relevancia clínica

Ciertas mutaciones en el gen EP300 son responsables de un pequeño porcentaje de casos del síndrome de Rubistein-Taybi. Estas mutaciones causan la pérdida de una de las copias del gen por célula, lo cual reduce la dosis de proteína p300 a la mitad. Algunas de estas mutaciones generan una versión deficiente y disfuncional de p300, mientras que otras imposibilitan la síntesis de una de las copias del gen. Aunque la comunidad científica no sabe con certeza cómo una reducción de proteína p300 conduce a las características típicas del síndrome de Rubinstein-Taybi, es un hecho que la pérdida de una copia del gen EP300 altera el desarrollo normal.^{[cita requerida]}

Las reordenaciones cromosómicas que involucran al cromosoma 22 se han asociado en ocasiones con ciertos tipos de cáncer. Estos reordenamientos, llamados translocaciones, alteran la región del cromosoma 22 que contiene el gen EP300. Por ejemplo, investigadores han descubierto translocaciones entre los cromosomas 8 y 22 en paciente con leucemia mieloide aguda. También se ha identificado otra translocación entre los cromosomas 11 y 22 en un número pequeño de pacientes bajo tratamiento contra cáncer, lo cual se ha asociado con el desarrollo de leucemia mieloide aguda tras quimioterapia para el tratamiento de otros tipos de cáncer.^{[cita requerida]}

Se han identificado mutaciones en el gen EP300 en otros tipos de cáncer, tales como cáncer de colon y recto, estómago, mama y páncreas. Estas son somáticas, lo que significa que se han adquirido a lo largo de la vida de la persona y solo se encuentran en ciertas células. Se ha sugerido también que mutaciones en EP300 juegan un papel en el desarrollo de ciertos cánceres de próstata, y podrían ayudar a predecir el crecimiento y expansión a otras partes del cuerpo de estos tipos de tumores. En células cancerosas, estas mutaciones previenen la producción de cualquier proteína funcional y, en ausencia de p300, las células no pueden restringir efectivamente su crecimiento y división, lo cual permite la formación de tumores cancerígenos.^{[cita requerida]}

Interacciones

Se ha demostrado que EP300 interactúa con:

Referencias

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