Ovalbumin
| Ovalbumin (Gallus gallus) | ||
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| Bändermodell von zwei Seiten nach PDB 1OVA | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1jti, 1ova, 1p1z, 1p4l, 1uhg, 1vac | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 385 Aminosäuren; 42,8 kDa | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Serpine | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Ovalbumin (Abkürzung: OVA) oder Eieralbumin ist das mengenmäßig häufigste Protein im Eiklar von Vogeleiern (55–65 Prozent). Die Funktion von Ovalbumin ist nicht eindeutig geklärt, doch es wird vermutet, dass es sich um ein Speicherprotein handelt.[1] Ovalbumin gehört zu den Serpinen. Im Gegensatz zu anderen Serpinen ist Ovalbumin jedoch nicht in der Lage, Serinproteasen zu hemmen.
Albert Neuberger wies 1938 nach, dass es ein Glykoprotein war[2] und eröffnete damit die Glykoprotein-Forschung.
Biosynthese
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Das Gen für Ovalbumin ist beim Haushuhn (Gallus gallus domesticus) auf Chromosom 2 zu finden und umfasst 8 Exons und 5900 Basenpaare (5,9 kbp). Die transkribierte mRNA enthält 1392 Basen und nach der Translation und weiterer posttranslationaler Modifikation entsteht das aus 385 Aminosäuren bestehende Ovalbumin mit einer Molekülmasse von 42,8 kDa.[3] Die Proteinsequenz von Hühner-Ovalbumins wurde 1981 vollständig aufgeklärt.[4]
Verwendung
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Ovalbumin hat für die Proteinforschung einen hohen Rang, da es historisch aufgrund seiner großen Verfügbarkeit für die Entwicklung der Techniken zur Molmassenmessung und der Strukturaufklärung verwendet wurde. Es dient jetzt noch als Vergleichsstandard in diesen Bereichen. Durch seine den Serpinen ähnliche Struktur wird es zur Erforschung dieser Proteinfamilie benutzt. Außerdem verwendet man es in der Immunologie, um eine allergische Reaktion hervorzurufen.[5] In der Immunonkologie werden sogenannte E.G7-OVA-Zelllinien verwendet, die auf einem Lymphom der Maus basiert. Diese Zellen enthalten durch Einführung eines Plasmids, die vollständige Sequenz von Ovalbumin, was zu einer konstitutiven OVA-Synthese und -Sekretion führt. C57BL/6N-Mäuse, die mit E.G7-OVA-Zellen immunisiert wurden, weisen auf H-2Kb beschränkte Zytotoxische T-Zellen auf, die für das Peptid OVA258-276 (im Einbuchstabencode SIINFEKL)[6] spezifisch sind, was dieses Modell für die Entwicklung von Immuntherapeutika wertvoll macht.[7][8]
Geschichte
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Hühner-Ovalbumin war (nach Hämoglobin im Jahr 1870) das zweite Protein, das rein und in Kristallform dargestellt wurde. Franz Hofmeister gelang 1889 durch vorsichtiges Ausfällen mit Ammoniumsulfatlösung, reines Ovalbumin herzustellen und daraus Kristalle zu züchten. Den Namen erhielt das Protein erst im Jahr 1900 von Osborne and Campbell.[9]
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Ovalbumin kann bei Menschen Allergien auslösen.[10] Es ist wasserabweisend.[11] Hühner-Ovalbumin denaturiert bei 84,5 °C.[12]
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Carl Arnold: Repetitorium der Chemie, mit besonderer Berücksichtigung der für die Medizin wichtigen Verbindungen sowie des „Arzneibuches für das Deutsche Reich“ und anderer Pharmakopöen. (1. Auflage 1884). 7. Auflage: Hamburg/Leipzig 1896, S. 531 (Eieralbumin).
- F. Hofmeister: Ueber die Darstellung von krystallisirtem Eieralbumin und die Krystallisirbarkeit colloider Stoffe. Zeitschrift für Physiologische Chemie 14/-/1890. S. 165–172 Faksimile bei MPIWG
- F. Hofmeister: Ueber die Zusammensetzung des krystallinischen Eieralbumins. Zeitschrift für Physiologische Chemie 16/-/1892. S. 187–191 Faksimile bei MPIWG
- T. B. Osborne und G. F. Campbell, J. Am. Chem. Soc. 22/-/1900. S. 422ff
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Gettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews 102(12): 4751–4804.
- ↑ A. Neuberger: Carbohydrates in protein. In: Biochemical Journal. 32, 1938, S. 1435–1451, doi:10.1042/bj0321435.
- ↑ ENSEMBL-Eintrag
- ↑ A. D. Nisbet, R. H. Saundry u. a.: The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin. In: European Journal of Biochemistry / FEBS. Band 115, Nummer 2, April 1981, S. 335–345, doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x (freier Volltext). PMID 7016535.
- ↑ Infomaterial bei Fordras ( vom 2. Oktober 2008 im Internet Archive)
- ↑ D. Dersh, J. W. Yewdell, J. Wei: A SIINFEKL-Based System to Measure MHC Class I Antigen Presentation Efficiency and Kinetics. In: Methods in molecular biology. Band 1988, 2019, S. 109–122, doi:10.1007/978-1-4939-9450-2_9, PMID 31147936, PMC 6661116 (freier Volltext).
- ↑ E.G7-OVA - Model Information Informationen zur Zelllinie E.G7-OVA, abgerufen am 3. November 2023
- ↑ H. Toyota, N. Yanase, T. Yoshimoto, M. Harada, Y. Kato, J. Mizuguchi: Vaccination with OVA-bound nanoparticles encapsulating IL-7 inhibits the growth of OVA-expressing E.G7 tumor cells in vivo. In: Oncology Reports. Band 33, Nummer 1, Januar 2015, S. 292–296, doi:10.3892/or.2014.3603, PMID 25394516.
- ↑ Rudolf Hausmann: To Grasp the Essence of Life. A History of Molecular Biology. Springer 2003. ISBN 1-4020-1092-3, S. 10.
- ↑ Sabine Schnadt, Dr Sylvia Pfaff: Allergene. Behr’s Verlag, 2015, ISBN 978-3-95468-239-3, S. 11 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ Haskard Carolyn A., Eunice C. Y. Li-Chan: Hydrophobicity of bovine serum albumin and ovalbumin determined using uncharged (PRODAN) and anionic (ANS−) fluorescent probes. Agricultural and Food Chemistry, Band 46, Nr. 7, 1998, S. 2671–2677, doi:10.1021/jf970876y.
- ↑ John W. Donovan, Carol J. Mapes: A differential scanning calorimetric study of conversion of ovalbumin to S ‐ovalbumin in eggs. In: Journal of the Science of Food and Agriculture. Band 27, Nr. 2, Februar 1976, S. 197–204, doi:10.1002/jsfa.2740270220.