Hidrogenase
Hidrogenase adalah enzim yang dapat mengkatalis hidrogen .[1] Enzim Hidrogenase dapat mengkatalisis oksidasi reversibel H2 dengan reaksi sebagai berikut:[2]
- (1) H2 + Aox → 2H+ + Ared
- (2) 2H+ + Dred → H2 + Dox
Berbagai macam hidrogenase diketahui terlibat dalam metabolisme energi baik sebagai katalis oksidasi H2 maupun reduksi H+ secara langsung maupun tidak langsung.[3] Hidrogenase umumnya dapat ditemukan dari berbagai mikroorganisme, termasuk bakteri, beberapa mikroalga fotosintetik, dan arkae.[3] Berdasarkan transisi kofaktor logam yang berasosiasi dengan gugus aktifnya, secara filogeni hidrogenase dapat diklasifikasikan menjadi tiga klaster, yaitu: klaster [FeFe] Hidrogenase, [NiFe] Hidrogenase, dan klaster bebas Fe-S hidrogenase.[3]
[NiFe]-hidrogenase
sunting
[NiFe] hidrogenase merupakan hidrogenase yang jumlahnya terbanyak yang dapat ditemukan.[4] inti enzim terdiri atas sub-unit alpha dan beta heterodimer.[4] [NiFe] hidrogenase terbagi menjadi empat grup yaitu:[1] Grup 1 [NiFe] hidrogenase, umunya ditemukan dalam Wolinella succinogenes, Aquifex aeolicus, Thiocapsa roseopersici dan beberapa Desulfovibrio sp.[1] Enzim ini merupakan enzim yang melekat pada membran sebagai konektor proses oksidasi H2 dengan reduksi akseptor elektron anaerobik seperti NO3, SO4, fumarat, CO2 atau O2 (respirasi aerob) sebagai penghasil energi dari pergerakan proton.[1] Grup 2 [Nife] hidrogenase, merupakan enzim yang terdapat dalam sitoplasma dan berperan sebagai sensor sel saat lingkungan tidak mendukung serta sebagai kontrol proses sintesis hidrogenase untuk menghasilkan H2 (Kleihues, 2000).[5] Hidrogenase jenis ini ditemukan dalam Bradyrhizobium japonicum,Rhodobacter eutropha,Rhodobacter capsulatus, dan Rhodopseudomonas palustris (Hoon dan Sun, 2011).[1] Grup 3 dicirikan dengan sifat [NiFe] hidrogenase yang dapat melakukan oksidasi dan reduksi kofaktor.[1] Enzim ini terletak pada sitoplasma dan banyak ditemukan dalam kelompok arkhae seperti Methanobacter marburgensis (Maness, 2002).[6] Grup 4 merupakan jenis enzim yang melekat pada membran dan berfungsi sebagai penghasil dan penyimpan energi H2.[1] Mayoritas enzim ini dapat ditemukan dalam arkhae termasuk bakteri Methanosarcinadan Pyrococcus furiosus.[1]
[FeFe]-Hidrogenase
sunting
[FeFe]hidrogenase dapat ditemukan pada bakteri Desulfovibrio desulfuricans, enzim ini mengandung sebuah sisi aktif yaitu kluster H yang tersusun atas dua Fe pada pusatnya dan terhubung dengan sebuah kluster [4Fe-4 S] yang berfungsi untuk transfer elektron antara donor atau akseptor elektron pada permukaan protein dan pada sisi aktif di pusat protein (stripp, 2009).[7]
[Fe] Hidrogenase (Hidrogenase sederhana)
sunting
Informasi [Fe] Hidrogenase masih sangat terbatas. Aktivitas enzim [Fe] hidrogenase tidak mengkatalis reaksi redoks bolak-balik (Shima dan Thaeur, 2007).[8] Enzim dengan tipe ini awal mula ditemukan pada spesies Methanobacter marbugensis sebagai katalis proses reduksi CO2 dan H2 menjadi methan(Vignais dan Billoud, 2007).[9]
Aplikasi Hidrogenase
suntingHidrogenase telah banyak digunakan dalam berbagai penerapan di bidang bioteknologi, termasuk produksi biohidrogen, biofuell cell, biosensor, perlakuan dan pengolahan limbah, mencegah korosi yang disebabkan oleh mikroorganisme dam menghasilkan kofaktor NADP.[9] Keunggulan hidrogenase telah menginspirasi banyak peneliti di dunia untuk menggunakannya sebagai biokatalis dalam industri hidrogen (Hambourger,2008).[10]
Referensi
sunting- ^ a b c d e f g h Hoon, D., and Sun, M,K. "Hydrogenases for biological hydrogen production". 102:8423-8431. Bio. Resour.
- ^ Jaoon, Y.H.K., and Hyung. "Recent progress in hydrogenase and its biotechnological application for viable hydrogen technology". 30(1): 1-10. Korean J Chem. Eng.
- ^ a b c Karyakin, et.,al. "Hydrogenase electrodes for fuel cells". 33: 73-75. Biochem.Soc.Trans.
- ^ a b Seohyoung, et.,al. "Production hydrogenases as biocatalyst". 37:15833-15840. Int. J. Hydrogen Energ.
- ^ Kleihues, et.,al. "The H2 sensor of Rastolnia eutropha is a member of the sbclasses of regulatory [NiFe] hydrogenases". 182:2716-2724. J.Bacteriol.
- ^ Maness, et.,al. "Characterization of the oxygen tolerance of a hydrogenase linked to a carbon monoxide pathway in Rubrivivax gelatinosus". 68:26333-2636. Enviroment. Microbiol.
- ^ Stripp, et.,al. "How oxygen attacs [FeFe] Hydrogenase from Thermotogales indicates the molecular basis of resistance to oxygen inactivation". 33:570-578. Proc. Natl, Acad. Sci. USA.
- ^ Shima, et.,al. "The crystal structure of [Fe]-hydrogenase reveals the geometry of the active site". 321:572-575. Bio. Resour.
- ^ a b Vignais dan Billoud. "Occurence classification and biological function of hyddrogenases". 107:4206-4272. Chem. Rev.
- ^ Hambourger, et.,al. "[FeFe]-hydrogenase-catalyzed H2 production in a photoelectrochemical biofuel cell". 130(22):2015. Chem. Soc.